они же полипептиды, они же протеины

Ф.Энгельс биологом не был, но дал такое определение жизни:

Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка

Конечно, это определение не научное и не затрагивает очень многие , но определяет один самый важный момент —

жизнь на земле белковая

Строение и функции белков

Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В составе белков всего 20 аминокислот, а вот комбинаций этих аминокислот может быть очень много! За счет этого достигается разнообразие. Поэтому белков в природе огромное количество!

Белковый состав так и записывается — последовательностью аминокислот, которые обозначаются тремя буквами:

То, что показано на рисунке — последовательность аминокислот — это целая длинная большая молекула (то, что приведено здесь — это очень маленький белок, обычно такие молекулы на порядок длиннее).

В теме про аминокислоты мы уже рассмотрели механизм образования такого полимера — полипептида.

Первичная структура белка

— это именно эта последовательность — то, какие аминокислоты и в какой последовательности они соединены ковалентными связями.

Вторичная структура белка

Это спираль , которая образуется уже за счет межмолекулярных — водородных связей.

Третичная структура белка

Эта структура образована свернутыми спиралями — такое образование называется

Четвертичная структура белка

Это определенная «укладка» белковых цепей. В эту «укладку могут быть включены какие-то другие вещества. Например, гемоглобин:

Белки довольно легко подвергаются разрушению. Сначала «ломается» четвертичная, потом третичная, потом уже вторичная структура. Разрушить первичную структуру сложнее. Это уже, скорее, химическое взаимодействие.

Разрушение структур белка называется денатурацией .

Самые известные денатуранты -температура (нагревание), спирт, и т.д.

Простой и повседневный пример денатурации — яичница! 🙂

Функции белков

• структурная — белок является обязательным компонентом любой мембраны, любого хряща…
• почти все ферменты имеют белковую природу. Ферменты=биокатализаторы. На каждую реакцию есть свой фермент.
• Гормоны имеют белковую природу.
• Транспорт — белки переносят вещества через мембрану клетки, гемоглобин — кислород в крови…

Функций у белков очень много… то, что перечислено выше — только самые основные.

Белки — основа жизни на Земле, и найти какие-либо процессы, проходящие в живом организме без их участия, практически невозможно…

13. Классификация и номенклатура ферментов, примеры

1. Оксидоредукпшзы

2.Трансферты

3.Гидролазы

4. Лиазы

5. Изомеразы

6. Лигазы (синтетазы)

15. Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН среды, концентрации ферментов и субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментен, Кm.

16. Кофакторы ферментов: ионы металлов их роль в ферментативном катализе. Коферменты как производные витаминов. Коферментные функции витаминов в6, рр, в2 на примере трансаминаз и дегидрогеназ.

17. Ингибирование активности ферментов: обратимое (конкурентное и неконкурентное)

1. Конкурентное ингибирование

2. Неконкурентное ингибирование

19. Регуляция каталитической активности ферментов ковалентной модификацией путем фосфорилирования и дефосфорилирования.

20. Ассоциация и диссоциация протомеров на примере протеинкиназы а и ограниченный протеолиз при активации протеолитических ферментов как способы регуляции протеолитической активности ферментов.

21. Изоферменты: происхождение, биологическое значение, примеры. Определение ферментов и изоферментного спектра плазмы крови с целью диагностики заболеваний.

22. Энзимопатии наследственные (фенилкетонурия) и приобретенные (цинга). Применение ферментов для лечения болезней.

23. Общая схема синтеза и распада пиримидиновых нуклеотидов. Регуляция. Оротоцидурия.

24. Общая схема синтеза и распада пуриновых нуклеотидов. Регуляция. Подагра.

27. Гибридизация нуклеиновых кислот. Денатурация и ренативация днк. Гибридизация (днк-днк, днк-рнк). Методы лабораторной диагностики, основанные на гибридизации нуклеиновых кислот.

29. Репликация. Принципы репликации днк. Стадии репликации. Инициация. Белки и ферменты, принимающие участие в формировании репликативной вилки.

30. Элонгация и терминация репликации. Ферменты. Асимметричный синтез днк. Фрагменты Оказаки. Роль днк-лигазы в формировании непрерывной и отстающей цепи.

31. Повреждения и репарация днк. Виды повреждений. Способы репарации. Дефекты репарационных систем и наследственные болезни.

32. Транскрипция. Характеристика компонентов системы синтеза рнк. Структура днк-зависимой рнк-полимеразы: роль субъединиц. Инициация процесса. Элонгация, терминация, транскрипция.

33. Первичный транскрипт и его процессинг. Рибозимы как пример каталитической активности нуклеиновых кислот. Биороль.

35. Сборка полипептидной цепи на рибосоме. Образование инициаторного комплекса. Элонгация: образование пептидной связи (реакция транспептидации). Транслокация. Транслоказа. Терминация.

1. Инициация

2. Элонгация

3. Терминация

36. Особенности синтеза и процессинга секретируемых белков (на примере коллагена и инсулина).

37. Биохимия питания. Основные компоненты пищи человека, их биороль, суточная потребность в них. Незаменимые компоненты пищи.

38. Белковое питание. Биологическая ценность белков. Азотистый баланс. Полноценность белкового питания, нормы белка в питании, белковая недостаточность.

39. Переваривание белков: протеазы жкт, их активация и специфичность, оптимум рН и результат действия. Образование и роль соляной кислоты в желудке. Защита клеток от действия протеаз.

40. Всасывание продуктов переваривания. Транспорт ак в клетки кишечника. Особенности транспорта ак в гепатоцитах. Y-глутамильный цикл. Нарушение переваривания и всасывания ак.

42. Минеральные вещества пищи, макро- и микроэлементы, биологическая роль. Региональные патологии, связанные с недостатком микроэлементов.

43. Биологические мембраны, строение, функции и общие свойства: жидкостность, поперечная ассиметрия, избирательная проницаемость.

1. Структура и свойства липидов мембран

2. Трансмембранная асимметрия липидов

3. Жидкостностъ мембран

4. Функции мембранных липидов

45. Механизм переноса веществ через мембраны: простая диффузия, пассивный симпорт и антипорт, активный транспорт, регулируемые каналы. Мембранные рецепторы.

1. Первично-активный транспорт

2. Вторично-активный транспорт

46. Эндергонические и экзергонические реакции живой клетки. Макроэргические соединения, определение, пример.

4. Сопряжение экзергонических и эндергонических процессов в организме

2. Цепь переноса электронов от nadh и fadh2 на кислород

50. Образование активных форм кислорода(синглетный кислород, пероксид водорода, гидроксильный радикал). Место образоваия, схемы реакций. Физиологическая роль афк.

51. Механизм повреждающего действия активных форм кислорода на клетки (пол, окисление белков и нуклеиновых кислот). Примеры реакций.

1. Строение пируватдегидрогеназного комплекса

2. Окислительное декарбоксилирование пирувата

3. Связь окислительного декарбоксилирования пирувата с цпэ

53. Цикл лимонной кислоты: последовательность реакций и характеристика ферментов. Роль цикла в метаболизме.

57. Аэробный гликолиз. Последовательность реакций до образования пирувата (аэробный гликолиз). Использование глюкозы для синтеза жиров. Энергетический эффект аэробного распада глюкозы.

1. Этапы аэробного гликолиза

2. Реакции аэробного гликолиза

1. Реакции анаэробного гликолиза

60. Гликоген, биологическое значение. Биосинтез и мобилизация гликогена. Регуляция синтеза и распада гликогена. Обмен гликогена в анте- и неонатальном периоде.

61. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, непереносимость фруктозы и дисахаридов, эссенциальная фруктоземия. Гликогенозы и агликогенозы.

62. Липиды. Общая характеристика. Биологическая роль. Классификация липидов. Высшие жирные кислоты, особенности строения. Полиеновые жирные кислоты. Триацилглицеролы.

65. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани, физиологическая роль этих процессов. Роль инсулина, адреналина и глюкагона в регуляции метобализма жира.

67. Биосинтез жирных кислот. Основные стадии процесса. Регуляция обмена жирных кислот.

69. Холестерин. Пути поступления, использования и выведения из организма. Уровень холестерина в сыворотке крови. Биосинтез холестерина, его этапы. Регуляция синтеза.

74. Непрямое дезаминирование аминокислот. Схема процесса, субстраты, ферменты, кофакторы.

1. Синтез и биологическая роль серотонина

1. Окислительное дезаминирование

2. Непрямое дезаминирование (трансдезаминирование)

3. Неокислительное дезамитровате

1. Метаболизм феиилаланина

2. Особенности обмена тирозина в разных тканях

3. Заболевания, связанные с нарушением обмена фенилаланина и тирозина

1. Классификация гормонов по химическому строению

2. Классификация гормонов по биологическим функциям

3. Передача сигналов через рецепторы, сопряжённые с ионными каналами

1. Гормон роста, пролактин

2. Тиреотропин, лютеинизирующий гормони фолликулостимулирующий гормон

3. Группа гормонов, образующихсяиз проопиомеланокортина

1. Синтез и секреция антидиуретического гормона

2. Механизм действия

3. Несахарный диабет

1. Механизм действия альдостерона

2. Роль системы ренин-ангиотензин- альдостерон в регуляции водно-солевого обмена

3. Восстановление объёма крови при обезвоживании организма

4. Гиперальдостеронтм

1. Синтез и секреция птг

2. Роль паратгормона в регуляции обмена кальция и фосфатов

3. Гиперпаратиреоз

4. Гипопаратиреоз

1. Строение и синтез кальцитриола

2. Механизм действия кальцитриола

3. Рахит

2. Биологические функции инсулина

3. Механизм действия инсулина

1. Изменения метаболизма в печени в абсорбтивном периоде

2. Изменения метаболизма в адипоцитах

3. Изменение метаболизма в мышцах в абсорбтивном периоде

1. Изменения метаболизма в печени

2. Изменения метаболизма в жировой ткани

1. Инсулинзависимый сахарный диабет

2. Инсулинонезависимый сахарный диабет

1. Симптомы сахарного диабета

2. Острые осложнения сахарного диабета. Механизмы развития диабетической комы

3. Поздние осложнения сахарного диабета

1. Основные ферменты микросомальных электронтранспортных цепей

2. Функционирование цитохрома р450

3. Свойства системы микросомального окисления

1. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови

2. Изоферменты

3. Энзимодиагностика при инфаркте миокарда

1. Простые белки

1. Безмиелиновое волокно

2. Миелиновое волокно

Предмет и задачи биологической химии. Биохимия как молекулярный уровень

изучения структурной организации, анаболизма и катаболизма живой материи.

Значение биохимии в подготовке врача.

Биологическая химия (биохимия) - это наука, изучающая химический состав живых организмов, превращения веществ и энергии, лежащей в основе их жизнедеятельности. Совокупность этих превращений составляет биологический обмен веществ, который является основой той формы движения материи, которую мы называем жизнью.

Живые организмы обладают необычными свойствами, отсутствующими в скоплении неживых молекул. К ним относятся следующие свойства: 1.1 Сложность и высокая степень организованности. Живые организмы представлены миллионами разных видов. 1.2 Любая составная часть организма имеет специальное назначение и выполняется строго определенную функцию. Это относится даже к индивидуальным химическим соединениям (липиды, белки и т.п.). 1.3Способность извлекать, преобразовывать и использовать энергию окружающей их среды – либо в форме органических питательных веществ, либо в виде энергии солнечного излучения Обмен веществ слагается из множества отдельных химических реакций, протекающих в живом организме и теснейшим образом связанных друг с другом. Данные экспериментальной биохимии свидетельствуют о взаимосвязи и неразрывности процесса поглощения и усвоения питательных веществ –ассимиляции и процесса их разложения и выделения – диссимиляции. Сопряженность и взаимосвязь отдельных реакций, происходящих при ассимиляции и диссимиляции питательных веществ в организме, проявляется также в сопряженности превращений энергии, происходящих в течение всей жизни организма.

1.4 Способность к точному самовоспроизведению. Цель биохимии состоит в том, чтобы понять, каким образом взаимодействия биомолекул друг с другом порождают описанные выше особенности живого состояния.

Биохимию разделяют на: 3.1 Статическую, изучающую химический состав живой материи; 3.2 Динамическую, изучающую процессы обмена веществ в организме; 3.3 Функциональную, изучающую процессы, лежащие в основе определенных проявлений жизнедеятельности. Первая часть обычно именуется органической химией и излагается в специальном курсе, вторая и третья части являются собственно биохимией.

Биологическая химия изучает молекулярные процессы, лежащие в основе развития и функционирования организмов. Биохимия использует методы «молекулярных» наук - химии, физической химии, молекулярной физики, и в этом отношении биохимия сама является молекулярной наукой.

Однако главные конечные задачи биохимии лежат в области биологии: она изучает закономерности биологической, а не химической формы движения материи. С другой стороны, «молекулярные изобретения» природы, открываемые биохимиками, находят применение в небиологических отраслях знания и в промышленности (молекулярная бионика, биотехнология). В таких случаях биохимия выступает в роли метода, а предметом исследований и разработок являются проблемы, выходящие за пределы биологии. Место биохимии как молекулярного уровня биологических исследований. Уровни исследования являются отражением уровней структурной организации биологических систем, образующих иерархический ряд от наиболее простых систем (молекулы организмов, молекулярный уровень) до предельно сложной земной биологической системы (биосферный уровень). Действительные связи между отраслями биологии гораздо сложнее, чем можно представить с помощью таких простых схем. В частности, каждый более простой уровень организации живых систем (и, соответственно, уровень их исследования) является частью более сложных уровней. Самый первый уровень - молекулярный - уникален в том отношении, что он является составной частью систем всех других уровней биологии. Соответственно этому выделяют такие разделы биохимии, как, например, молекулярная генетика, биохимическая экология. Высший уровень - биосферный - включает в себя все другие уровни.

Значение биохимических исследований.

Из определения биологической химии вытекает, что это химия живых существ. Живая система от неживой отличается обменом веществ и энергии (метаболизмом).

В результате обмена веществ (метаболизма) в биологические внут­ренние среды нашего организма поступает боль­шое количество продуктов обмена веществ (метаболитов), содержание которых у здорового человека варьирует незначительно и составляет гомеостаз внутренних сред организ­ма (кровь, сыворотка, спинномозговая жидкость, моча, пищеварительные соки и др.).

Практически любое заболевание начинается с по­вреждения (нарушения) одной реакции в метабо­лизме клетки, а затем оно распространяется на ткань, орган и целый организм. Нарушение метабо­лизма ведет к нарушению гомеостаза в биологичес­ких жидкостях организма человека, что сопровож­дается изменением биохимических показателей.

Большое значение клинико-биохимических методов исследования био­логических жидкостей велико в медицине и важно для подготовки медицинских лаборатор­ных техников. Достаточно напомнить, что только в крови человека можно определить современными методами биохимических исследований около 1000 показателей метаболизма.

Биохимические показа­тели биологических сред организма человека широко используются при:

1. постановке диагноза заболевания, особенно дифференциального диагноза;

2. выборе метода лечения;

3.контроле за правильностью назначенного ле­чения;

4.результаты биохимических анализов служат одним из критериев излеченности патологическо­го процесса;

5.скрининге (выявлении болезни на доклини­ческой стадии);

6.мониторинге (контроле за течением заболе­вания и результатом лечения);

7. прогнозе (информации о возможном исходе заболевания).

Бурный рост биохимии привел к тому, что она подразделилась на разные отрасли: клиническую биохимию, молекулярную биохимию, биохимию спорта и биохимию человека.

В процессе освоения дисциплины «Основы биохимии с методами клинико-биохимических исследований» перед нами встают задачи медицинской биохимии , заключающиеся в изучении:

1. строения и функций биомолекул, вхо­дящих в состав тканей организма.

2. механизмов:

· поступления пластичес­ких и биологически активных веществ во внутрен­нюю среду организма;

· превращения поступив­ших мономеров в биополимеры, специфичные для данного организма;

· высвобождения, накоп­ления и использования энергии в клетке;

· образования и выведе­ния конечных продуктов распада веществ в орга­низме;

· воспроизведения и пе­редачи наследственных признаков организма;

· регуляции всех перечисленных процессов.

Основное внимание нашего курса будет уделяться изучению методов клинико-биохимических исследований, которые состоят из этапов.

2 Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Биологическая

роль аминокислот. Пептиды.

Белки - полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В белках человека встречают только 20-АК.

А. Строение и свойства аминокислот

1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая структурная особенность АК - наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же углеродным атомом. R - радикал аминокислот - в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

В водных растворах при нейтральном значении рН - АК существуют в виде биполярных ионов.

В отличие от 19 остальных - АК, пролин - Иминокислота, радикал которой связан как с углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

19 из 20 АК содержат в α-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти АК в природе могут находиться в двух разных изомерных формах - L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментатив-но превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.

Все 20 АК в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

По химическому строению АК можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH 2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH 2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы.

Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но обычно используют тривиальные названия.

3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

АК с неполярными R : радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы ала, вал, лей, изо, про и мет) и ароматические кольца (радикалы фен и три).

АК с полярными незаряженными R : эти радикалы лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, т.к. в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят сер, тре и тир, имеющие гидроксильные группы, асн и глн, содержащие амидные группы, и цис с его тиольной группой.

Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н + , но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

АК с полярными отрицательно заряженными R : о тносят асн и глн аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО - и Н + . Следовательно, радикалы данных аминокислот - анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

АК с полярными положительно заряженными R :

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды.

1. Строение пептида. Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют "полипептиды", а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как термин "белок" часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют "аминокислотные остатки". Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную α-карбоксильную группу - С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название "пептидный остов" .

При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот

3 Первичная структура белков. Пептидная связь, ее характеристика (прочность, кратность, компланарность, цис- ,транс- изомерия). Значение первичной структуры для нормального функционирования белков (на примере гемоглобина S).

Первичная структура - понятие, обозначающее последовательность амино­кислотных остатков в белке Пептидная связь - основной вид связи, опреде­ляющий первичную структуру Возможно и присутствие дисульфидных связей между двумя остатками цистеина в одной полипептидной цепи с образованием цистина Такая же связь (дисульфидный мостик) может возникать и между остатка­ми цистеина, принадлежащими разным полипептидным цепям в белковой молекуле, сополимерном образовании.

Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а расположены в определённом порядке. Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют "первичная структура белка".

Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в участке ДНК, называемом геном. В процессе синтеза белка информация, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК, а затем, используя мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка.

Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для данного белка первичную структуру. Все молекулы данного индивидуального белка имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков в белке, что в первую очередь отличает данный индивидуальный белок от любого другого

Аминокислоты - (аминокарбоновые кислоты; амк) — органические соединения , в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы (аминогруппы). Т.е. а минокислоты могут рассматриваться , как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

• Карбоксильная группа (карбоксил) -СООН — функциональная одновалентная группа, входящая в состав карбоновых кислот и определяющая их кислотные свойства.
• Аминогруппа — функциональная химическая одновалентная группа -NH 2 , органический радикал, содержащий один атом азота и два атома водорода.

Известно более 200 природных аминокислот , которые можно классифицировать по-разному. Структурная классификация исходит из положения функциональных групп на альфа-, бета-, гамма- или дельта- положении аминокислоты.

Кроме этой классификации, существуют еще и другие, например, классификация по полярности, рН уровню, а также типу группы боковой цепи (алифатические, ациклические, ароматические аминокислоты, аминокислоты, содержащие гидроксил или серу, и т.д.).

В виде белков аминокислоты являются вторым (после воды) компонентом мышц, клеток и других тканей человеческого организма. Аминокислоты играют решающую роль в таких процессах, как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтезе.

Общая структура аминокислот

Аминокислоты - биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH 2) и карбоновой кислоты (-СООН), и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот - углерод, водород, кислород и азот. Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.

Рис. 1 - Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH 2 , карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре).

В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, находящийся рядом с карбоксильной группой, называется альфа-углерод, и аминокислоты, боковая цепь которых связана с этим атомом, называются альфа-аминокислотами. Они представляют собой наиболее распространенную в природе форму аминокислот.

У альфа-аминокислот, за исключением глицина , альфа-углерод является хиральным атомом углерода. У аминокислот, углеродные цепи которых присоединяются к альфа-углероду (как, например, Лизин (L-лизин)), углероды обозначаются как альфа, бета, гамма, дельта, и так далее. У некоторых аминокислот аминогруппа прикреплена к бета или гамма-углероду, и поэтому они называются бета- или гамма- аминокислоты.

По свойствам боковых цепей аминокислоты подразделяются на четыре группы. Боковая цепь может делать аминокислоту слабой кислотой, слабым основанием, или эмульсоидом (если боковая цепь является полярной), или гидрофобным, плохо впитывающим воду, веществом (если боковая цепь неполярна).

Термин «аминокислота с разветвленной цепью» относится к аминокислотам, имеющим алифатические нелинейные боковые цепи, это Лейцин , Изолейцин и Валин .

Пролин - единственная протеиногенная аминокислота, боковая группа которой прикреплена к альфа-аминогруппе и, таким образом, также является единственной протеиногенной аминокислотой, содержащей на этом положении вторичный амин. С химической точки зрения, пролин, таким образом, является иминокислотой , поскольку в нем отсутствует первичная аминогруппа, хотя в текущей биохимической номенклатуре он все еще классифицируется как аминокислота, а также «N-алкилированная альфа-аминокислота» (Иминокислоты — карбоновые кислоты, содержащие иминогруппу (NH). Входят в состав белков, их обмен тесно связан с обменом аминокислот. По своим свойствам иминокислоты близки к аминокислотам, и в результате каталитического гидрирования иминокислоты превращаются в аминокислоты. Иминогруппа — молекулярная группа NH. Двухвалентна. Содержится во вторичных аминах и пептидах. В свободном виде двухвалентный радикал аммиака не существует).

АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты, имеющие как амин-, так и карбоксильную группу, прикрепляются к первому (альфа-) атому углерода имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H 2 NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.

Это 22 протеиногенных (то есть «служащих для строительства белка») аминокислоты, которые сочетаются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивая построение широкого спектра белков. Они являются L-стереоизомерами («левыми» изомерами), хотя у некоторых бактерий и в некоторых антибиотиках встречаются некоторые из D-аминокислот («правых» изомеров).

Рис. 2. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH 2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

Рис. 3. Оптические изомеры аминокислоты аланина

В зависимости от положения аминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты. Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты. Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина , содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах .

Все стандартные альфа-аминокислоты, кроме глицина, могут существовать в форме одной из двух энантиомеров , называемых L или D аминокислоты, представляющих собой зеркальные отображения друг друга.

D, L -Система обозначения стереоизомеров.

По этой системе L -конфигурация приписывается стереозомеру, у которого в проекций Фишера реперная группа находится слева от вертикальной линии (от лат. "laevus" -левый). Надо помнить, что в проекции Фишера вверху располагают наиболее окисленный атом углерода (как правило, этот атом входит в состав карбоксильной СОOН или карбонильной СН=О групп.). Кроме того, в проекции Фишера все горизонтальные связи направлены в сторону наблюдателя, а вертикальные — удалены от наблюдателя. Соответственно, если реперная группа расположена в проекции Фишера справа, стереоизомер имеет D - конфигурацию (от лат. "dexter" - правый). В α-аминокислотах реперными группами служат группы NH 2.

Энантиомеры — пара стереоизомеров , представляющих собой зеркальные отражения друг друга, не совмещаемые в пространстве. Классической иллюстрацией двух энантиомеров могут служить правая и левая ладони: они имеют одинаковое строение, но различную пространственную ориентацию. Существование энантиомерных форм связано с наличием у молекулы хиральности — свойства не совмещаться в пространстве со своим зеркальным отражением. .

Энантиомеры идентичны по физическим свойствам. Они могут быть различены лишь при взаимодействии с хиральной средой, например, световым излучением. Энантиомеры одинаково ведут себя в химических реакциях с ахиральными реагентами в ахиральной среде. Однако, если реагент, катализатор либо растворитель хиральны, реакционная способность энантиомеров, как правило, различается. Большинство хиральных природных соединений (аминокислоты , моносахариды ) существует в виде 1 энантиомера. Понятие энантиомерии важно в фармацевтике , т.к. различные энантиомеры лекарств , имеют различную биологическую активность.

БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ

СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(протеиногенные)

См. к теме: и Строение протеиногенных аминокислот

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот , кодируемых генетическим кодом (см. рис. 4). Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций.

Прим.: В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам.

Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтеза белка)

Процесс построения белка называется трансляцией и включает в себя пошаговое добавление аминокислот к растущей цепи белка через рибозимы, осуществляемый рибосомой. Порядок, в котором добавляются аминокислоты, считывается в генетическом коде с помощью шаблона мРНК , который представляет собой копию РНК одного из генов организма.

Трансляция - биосинтез белка на рибосоме

Рис. 6 Стадии элонгации полипептида.

Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода.

Оставшиеся 2, селеноцистеин и пирролизин , включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма. Селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент, вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в составе ферментов, необходимых для производства метана. Он кодируется с кодоном UAG, который в других организмах обычно играет роль стоп-кодона. За кодоном UAG следует PYLIS последовательность.

Рис. 7. Полипептидная цепь - первичная структура белка.

Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Рис. 8. Структурная организация белков

НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(Не-протеиногенные)

Помимо стандартных аминокислот существует множество других аминокислот, которые называются не-протеиногенными или нестандартными. Такие аминокислоты либо не встречаются в белках (например, L-карнитин , ГАМК ), либо не производятся непосредственно в изоляции при помощи стандартных клеточных механизмов (например, оксипролин и селенометионин).

Нестандартные аминокислоты, находящиеся в белках, образуются путем пост-трансляционной модификации, то есть модификацией после трансляции в процессе синтеза белка. Эти модификации часто необходимы для функционирования или регуляции белка; например, карбоксилирование глутамата позволяет улучшить связывание ионов кальция, а гидроксилирование пролина важно для поддержания соединительной ткани. Другой пример - формирование гипузина в фактор инициации трансляции EIF5A посредством модификации остатка лизина . Такие модификации могут также определять локализацию белка, например, добавление длинных гидрофобных групп может вызвать связывание белка с фосфолипидной мембраной.

Некоторые нестандартные аминокислоты не встречаются в белках. Это лантионин, 2-аминоизомасляная кислота, дегидроаланин и гамма-аминомасляная кислота. Нестандартные аминокислоты часто встречаются в качестве промежуточных метаболических путей для стандартных аминокислот - например, орнитин и цитруллин встречаются в орнитиновом цикле как часть катаболизма кислоты.

Редкое исключение доминированию альфа-аминокислоты в биологии - бета-аминокислота Бета-аланин (3-аминопропановая кислота), которая используется для синтеза пантотеновой кислоты (витамина B5), компонента коэнзима А у растений и микроорганизмов. Ее, в частности, продуцируют пропионовокислые бактериии .

Функции аминокислот

БЕЛКОВЫЕ И НЕ БЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ

Многие протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты также играют важную, не связанную с образованием белка, роль в организме. Например, в головном мозге человека глутамат (стандартная глутаминовая кислота) и гамма-аминомасляная кислота (ГАМК , нестандартная гамма-аминокислота), являются основными возбуждающими и тормозящими нейромедиаторами. Гидроксипролин (основной компонент соединительной ткани коллагена) синтезируют из п ролина ; стандартная аминокислота глицин используется для синтеза порфиринов , используемых в эритроцитах. Нестандартный карнитин используется для транспорта липидов.

Из-за своей биологической значимости аминокислоты играют важную роль в питании и обычно используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.

1. Аминокислоты, белки и питание

О биологической роли и последствиях дефицита аминокислот в организме человека см. информацию в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.

При введении в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, а затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другой продукт трансамидирования - кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза.

Из 20 стандартных аминокислот , 8 (валин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , треонин , триптофан и фенилаланин ) называют незаменимыми потому, что человеческий организм не может синтезировать их самостоятельно из других соединений в необходимых для нормального роста количествах, их можно получить только с пищей. Однако по современным представлениям Гистидин и Аргинин также являются незаменимыми аминокислотами для детей. Другие могут быть условно незаменимы для людей определенного возраста или людей, имеющих какие-либо заболевания.

Кроме того, Цистеин , Таурин , считаются полузаменимыми аминокислотами у детей (хотя таурин технически не является аминокислотой), потому что метаболические пути, которые синтезируют эти аминокислоты, у детей еще не полностью развиты. Необходимые количества аминокислот также зависят от возраста и здоровья человека, поэтому довольно сложно давать здесь общие диетические рекомендации.

БЕЛКИ

Белки́ (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества , состоящие из альфа- аминокислот , соединённых в цепочку пептидной связью . В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом , при синтезе в большинстве случаев используются 20 стандартных аминокислот .

Рис. 9. Белки не только пища... Типы белковых соединений.

Каждый живой организм состоит из белков . Различные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для специальных целей.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Стоит подчеркнть, что современная наука о питании утверждает, что белок должен удовлетворять потребности организма в аминокислотах не только по количеству. Данные вещества должны поступать в организм человека в определенных соотношениях между собой.

Процесс синтеза белков идет в организме постоянно. Если хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным нарушениям здоровья - от расстройств пищеварения до депрессии и замедления роста у детей. Разумеется, данное рассмотрение вопроса весьма упрощенное, т.к. функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК.

Также, кроме белков, из аминокислот образуется большое количество веществ небелковой природы (см. ниже), выполняющих специальные функции. К ним, напроимер, относится холин (витаминоподобное вещество, входящее в состав фосфолипидов и являющееся предшественником нейромедиатора ацетилхолина - Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты крайне необходимы для нормальной работы головного мозга).

2. Небелковые функции аминокислот

Нейромедиатор аминокислоты

Прим.: Нейромедиаторы (нейротрансмиттеры, посредники) — биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрохимического импульса от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или железистым клеткам. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует особые химические вещества - нейромедиаторы. Все внутренние ткани и органы тела человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т. е. функциями организма управляют нервные клетки. Они как датчики собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них корректирующие воздействия идут к периферии. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется с помощью специальных химических веществ-посредников, которые называются медиаторами (от лат. mediator - посредник) или нейромедиаторами. По своей химической природе медиаторы относятся к различным группам: биогенным аминам, аминокислотам, нейропептидам и т. д. В настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.

В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:

• Триптофан является предшественником нейромедиатора серотонина.

• L-Тирозин и его предшественник фенилаланин являются предшественниками нейромедиаторов дофамина катехоламинов, адреналина и норадреналина.
  

• Глицин является предшественником порфиринов, таких как гем.
  

• Аргинин является предшественником оксида азота.
  

• Орнитин и S-аденозилметионин являются предшественниками полиаминов.
  

• Аспартат, Глицин и глутамин являются предшественниками нуклеотидов.
  

Тем не менее, все еще известны не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот . Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных животных. Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых, и в особо крупных количествах в Canavalia gladiata (канавалия мечевидная). Эта аминокислота защищает растения от хищников, например насекомых, и при употреблении некоторых необработанных бобовых может вызывать заболевания у людей.

Классификация протеиногенных аминокислот

Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения (см. рис. полипептидной цепи вверху страницы). Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

1. По строению бокового радикала выделяют:

• алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин) — соединения, не содержащие ароматических связей.
  
• ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан)

Ароматические соединения (арены) — циклические органические соединения, которые имеют в своём составе ароматическую систему. Основными отличительными свойствами являются повышенная устойчивость ароматической системы и, несмотря на ненасыщенность, склонность к реакциям замещения, а не присоединения. Различают бензоидные (арены и структурные производные аренов, содержат бензольные ядра) и небензоидные (все остальные) ароматические соединения. Ароматичность — особое свойство некоторых химических соединений, благодаря которому сопряженное кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность;

• серусодержащие (цистеин, метионин), содержащие атом серы S
  
• содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
• содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
• дополнительную NH 2 -группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

2. По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

3. По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

4. По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей - незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Таблица 1. Классификация аминокислот

Химическая структура	Полярность боковой цепи	Изоэлектри-ческая точка рI	Молеку-лярная масса, г/моль	Степень гидрофильности	Полярность боковой цепи
1. Алифатические				Высокогидрофильные
Аланин				Глютамин
Валин *				Аспарагин
Глицин				Глютаминовая кислота	10,2
Изолейцин*				Гистидин	10,3
Лейцин*				Аспарагиновая кислота	11,0
2. Серосодержащие				Лизин *	15,0
Метионин *				Аргинин	20,0
Цистеин				Умеренно гидрофильные
3. Ароматические				Треонин *
Тирозин				Серин
Триптофан*				Триптофан *
Фенилаланин*				Пролин
4. Оксиаминокислоты				Тирозин
Серин				Высокогидрофобные
Треонин *

Многие из нас знают, что белки необходимы организму, так как в них содержатся аминокислоты. Но далеко не все понимают, что собой представляют эти элементы и почему их наличие в рационе так важно. Сегодня мы выясним, сколько аминокислот входит в как они классифицируются и какую функцию выполняют.

Что такое аминокислоты?

Итак, аминокислоты (аминокарбоновые к-ты) - это органические соединения, которые являются основным элементом, образующим структуру белка. Белки, в свою очередь, принимают участие во всех физиологических процессах человеческого организма. Они формируют кости, сухожилия, связки, внутренние органы, мышцы, ногти и волосы. Белки становятся частью организма в процессе синтеза аминокислот, пришедших с пищей. Следовательно, не белок является важным питательным веществом, а именно аминокислоты. И не все белки одинаково полезны, ведь у каждого из них свой уникальный состав этих самых кислот.

Довольно сложна, рассмотрим ее на базовом уровне. Мы знаем, что аминокарбоновые кислоты являются своеобразными строительными блоками в здании под названием белок и в мегаполисе под названием человек. Однако не во всех белках есть именно те элементы, которые нам нужны. Если взглянуть на белок под микроскопом, можно увидеть цепочку из аминокислот, которые соединяются пептидными связями. Грубо говоря, звенья этой цепочки служат в нашем организме ремонтным и строительным материалом.

Удивительно, но было время, когда ученые не знали о том, сколько различных аминокислот входит в состав белков. Большинство из них были открыты в 19, а остальные в 20-м веке. Ученым понадобилось 119 лет, чтобы окончательно ответить на вопрос: «Сколько аминокислот входит в состав белка?» Строение каждой из них изучалось еще дольше.

На сегодняшний день известно, что для нормальной жизнедеятельности человеческого организма необходимо 20 протеиногенных аминокарбоновых кислот. Эту двадцатку часто называют мажорными кислотами. С точки зрения химии, их классифицируют по множеству признаков. Но простым обывателям наиболее близка классификация по способности кислот синтезироваться в нашем организме. По этому признаку аминокислоты бывают заменимыми и незаменимыми.

В этой классификации есть некоторые недостатки. К примеру, аргинин в некоторых физиологических состояниях считается незаменимым, но он может синтезироваться организмом. А гистидин восполняется в столь малых количествах, что его все-таки необходимо принимать с пищей.

Теперь, когда мы знаем, сколько видов аминокислот входит в состав белков, рассмотрим подробнее оба вида.

Незаменимые (эссенциальные)

Как вы уже поняли, эти вещества не могут самостоятельно синтезироваться организмом, поэтому их необходимо употреблять с едой. Основное количество незаменимых органических кислот содержится в животных белках. Когда в организме недостает того или иного элемента, он начинает забирать его с мышечной ткани. Этот класс состоит из 8 кислот. Познакомимся с каждой из них.

Лейцин

Эта кислота отвечает за восстановление и защиту мышечных тканей, кожных покровов и костей. Именно благодаря лейцину выделяется гормон роста. Кроме того, эта органическая кислота регулирует уровень сахара в крови и способствует сжиганию жиров. Она содержится в мясе, орехах, бобовых, нешлифованном рисе и зернах пшеницы. Лецитин стимулирует а значит, способствует наращиванию мышечной массы.

Изолейцин

Эта кислота ускоряет выработку энергии, поэтому ее так любят спортсмены. После изнурительных занятий она помогает быстрому восстановлению мышечных волокон. Изолейцин снимает так называемую крепатуру, принимает участие в образовании гемоглобина и регулирует количество сахара. Больше всего изолейцина содержится в мясе, рыбе, яйцах, орехах, горохе и сое.

Лизин

Данная аминокислота играет важную роль в работе иммунной системы. Ее главная задача - синтез антител, которые защищают наш организм от воздействия вирусов и аллергенов. Кроме того, лизин регулирует процесс обновления костной ткани и коллагена, а также гормоны роста. Эту органическую кислоту можно найти в таких продуктах питания, как: яйца, картофель, красное мясо, рыба и кисломолочные продукты.

Фенилаланин

Эта альфа-аминокислота отвечает за нормальную работу центральной нервной системы. Ее недостаток в организме приводит к приступам депрессии и хроническим болезням. Фенилаланин помогает нам концентрироваться и запоминать нужную информацию. Входит в состав препаратов, используемых при лечении психических расстройств, в том числе болезни Паркинсона. Положительно сказывается на работе печени и поджелудочной железы. Аминокислота содержится в: орехах, грибах, курице, молочных продуктах, бананах, абрикосах и топинамбуре.

Метионин

Мало кто знает, сколько аминокислот входит в состав белка, зато многим известно, что метионин активно сжигает жировые ткани. Но это далеко не все полезные свойства данной кислоты. Она влияет на выносливость и работоспособность человека. Если ее в организме недостаточно, это сразу можно понять по коже и ногтям. Метионин встречается в таких продуктах питания, как: мясо, рыба, семена подсолнечника, бобовые, лук, чеснок и кисломолочные продукты.

Треонин

Стремясь узнать, сколько аминокислот входит в состав белка, ученные открыли такое вещество, как треонин, одним из последних. А ведь оно очень даже полезно для человека. Треонин отвечает за все важнейшие системы человеческого организма, а именно за нервную, иммунную и сердечно-сосудистую. Первый признак его недостатка - проблемы с зубами и костями. Больше всего треонина человек получает из молочных продуктов, мяса, грибов, овощей и злаков.

Триптофан

Еще одно важнейшее вещество. Оно отвечает за синтез серотонина, который часто называют гормоном хорошего настроения. Недостаток триптофана можно обнаружить по нарушениям сна, аппетита. Данная кислота также регулирует функцию дыхания и артериальное давление. Она содержится преимущественно в: морепродуктах, красном мясе, птице, кисломолочных продуктах и пшенице.

Валин

Выполняет функцию восстановления поврежденных волокон и следит за обменными процессами в мышцах. При сильных нагрузках может оказывать стимулирующее действие. Также играет роль в умственной деятельности человека. Помогает при лечении печени и головного мозга от негативных воздействий алкоголя и наркотиков. Человек может получить валин из: мяса, грибов, сои, молочных продуктов и арахиса.

Примечательно, что 70% всех органических кислот в нашем организме занимают всего три аминокислоты: лейцин, изолейцин и валин. Поэтому они считаются самыми важными в обеспечении нормальной жизнедеятельности организма. В спортивном питании даже выделили специальный комплекс ВСАА, которые содержит именно эти три кислоты.

Продолжаем отвечать на вопрос о том, сколько мажорных аминокислот входит в состав белка, и переходим к заменимым представителям класса.

Заменимые

Главное отличие этой группы состоит в том, что все ее представители могут образовываться в организме путем эндогенного синтеза. Слово «заменимые» вводит многих в заблуждение. Поэтому часто неосведомленные люди говорят, что эти аминокислоты необязательно употреблять с пищей. Конечно же, это не так! Заменимые кислоты, так же как и эссенциальные, обязательно должны быть в составе каждодневного рациона. Они действительно могут образовываться из других веществ. Но происходит это только в случае, когда рацион составлен неправильно. Тогда часть полезных веществ и эссенциальных кислот затрачивается на воссоздание заменимых кислот. Следовательно, это не совсем благоприятно для организма. Разберем незаменимые кислоты, входящие в «мажорную двадцатку».

Аланин

Способствует ускорению метаболизма углеводов и выведению из печени токсинов. Встречается в таких продуктах питания, как: мясо, птица, яйца, рыба и молочные продукты.

Аспарагиновая кислота

Считается универсальным топливом для нашего организма, так как значительно улучшает обмен веществ. Встречается в молоке, тростниковом сахаре, птице и говядине.

Аспарагин

Пытаясь ответить на вопрос: «Сколько аминокислот входит в состав белка?», ученые в первую очередь открыли именно аспарагин. Было это в далеком 1806 году. Данная кислота принимает участие в улучшении работы нервной системы. Она содержится во всех животных белках, а также орехах, картофеле и злаках.

Гистидин

Является важным строительным элементом всех внутренних органов. Играет едва ли не ключевую роль в образовании красных и белых кровяных телец. Положительно влияет на иммунную систему и половую функцию. Из-за широкого спектра применения, запасы гистидина в организме быстро истощаются. Поэтому важно принимать его с пищей. Содержится в мясных, молочных и злаковых продуктах.

Серин

Стимулирует работу головного мозга и центральной нервной системы. Встречается в таких продуктах, как: мясо, соя, злаки, арахис.

Цистеин

Эта аминокислота в организме отвечает за синтез кератина. Без нее не было бы здоровых ногтей, волос и кожи. Находится в таких продуктах, как: мясо, яйца, красный перец, чеснок, лук и брокколи.

Аргинин

Говоря о том, сколько протеиногенных аминокислот входит в состав белков и какие функции они выполняют, мы убедились в том, что каждая из них важна для организма. Однако есть кислоты, которые, по мнению экспертов, считаются наиболее значимыми. К таковым относится аргинин. Он отвечает за здоровую работу мышц, суставов, кожного покрова и печени, а также укрепляет иммунитет и сжигает жиры. Аргинин часто используют бодибилдеры и те, кто желает похудеть, в составе добавок. В природном виде он встречается в мясе, орехах, молоке, злаках и желатине.

Глютаминовая кислота

Является важным элементом для здоровой работы головного и спинного мозга. Часто продается в виде добавки «Глутамат натрия». Встречается в яйцах, мясе, молочных продуктах, рыбе, моркови, кукурузе, помидорах и шпинате.

Глутамин

Нужен в белках для роста и поддержки мышц. Также является «топливом» головного мозга. Кроме того, глутамин выводит из печени все то, что поступает туда с нездоровой пищей. При термической обработке кислота денатурирует, поэтому, чтобы ее восполнить, нужно употреблять петрушку и шпинат в сыром виде.

Глицин

Помогает крови сворачиваться, а глюкозе - перерабатываться в энергию. Встречается в мясе, рыбе, бобовых и молоке.

Пролин

Отвечает за синтез коллагена. При недостатке в организме пролина начинаются проблемы с суставами. Встречается в основном в животных белках, поэтому является едва ли не единственным веществом, с нехваткой которого сталкиваются люди, не употребляющие мясо.

Тирозин

Отвечает за регулировку артериального давления и аппетит. При недостатке этой кислоты человек страдает быстрой утомляемостью. Чтобы таких проблем не было, нужно есть бананы, семечки, орехи и авокадо.

Продукты, богатые аминокислотами

Теперь вы знаете, сколько аминокислот входит в состав белка. Функции и место нахождения каждой из них вам тоже известны. Отметим главные продукты, употребляя которые, можно не переживать о сбалансированности питания в плане аминокислот.

Яйца . Отлично усваиваются организмом, дают ему большое количество аминокислот и обеспечивают белковую подкормку.

Молочные продукты . Способны обеспечить человека множеством полезных веществ, спектр которых, кстати говоря, не ограничивается органическими кислотами.

Мясо . Пожалуй, первый источник белка и входящих в него веществ.

Рыба . Богата на белок и отлично усвояема организмом.

Многие абсолютно уверены, что без продуктов животного происхождения нельзя обеспечить организм должным количеством белка. Это совершенно неверно. И доказательством тому является огромное количество вегетарианцев с прекрасной физической формой. Среди растительных продуктов главными источниками аминокислот являются: бобовые, орехи, крупы, семена.

Заключение

Сегодня мы узнали, сколько аминокислот входит в состав белка. Группы веществ и подробное описание их представителей помогут вам сориентироваться в составлении рациона здорового питания.

Аминокислоты, аминокарбоновые кислоты – органические соединения, содержащие в своем составе одновременно как аминную (-NH 2) , так и карбоксильную (-СООН) группы.

Аминокислоты могут рассматриваться в качестве производных карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Все протеиногенные аминокислоты являются ^5,-аминокислотами.

История открытия и номенклатура аминокислот

Так как у одной и той же аминокислоты может быть несколько источников происхождения, некоторые аминокислоты приведены в таблице дважды, в зависимости от даты открытия и источника. В таблице приведены наиболее известные и значимые аминокислоты.

Аминокислота

Систематические название

Другие названия

Год

Источник

Открывший впервые

L-Аспарагин

1806

Сок спаржи

Воклен Л.-Н. и Робике П.-Ж.

L-Лейцин

(2S)-2-amino-4– methylpentanoic acid

2-амино-4-метилпентановая кислота

1819

Сыр

Пруст Д.

Глицин

2-aminoacetic acid

Аминоуксусная кислота

1820

Желатин

Браконно А.

L-Таурин

2-aminoethanesulfonic acid

2– Аминоэтансульфоновая кислота

1827

Бычья желчь

Тидеманн Ф. и Гмелин Л.

L-Аспарагиновая кислота

2-Aminobutanedioic acid

1827

Экстракт алтея аптечного

Плиссон А.

L-Тирозин

(2S)-2-amino– 3– (4-hydroxyphenyl) propanoic acid

1846

Неочищенный казеин

фон Либих Ю.

L-Тирозин

(2S)-2-amino-3– (4-hydroxyphenyl)propanoic acid

2-амино-3– (4– гидроксифенил) пропионовая кислота

1848

Гидролизат казеина

Бопп Ф.

L-Валин

(2S)-2-amino-3-methylbutanoic acid

1856

Животные ткани

фон Горуп-Безанц Е.

L-Серин

(2S)-2-amino-3-hydroxypropanoic acid

2-амино-3-гидроксипропановая кислота

1865

Шелк

Крамер Э.

L-Глутаминовая кислота

2-Aminopentanedioic acid

2-Аминопентадиовая кислота

1866

Растительные белки

Риттхаузен Г.

L-Аспарагиновая кислота

2-Aminobutanedioic acid

Аминобутандиовая кислота, аспартат, аминоянтарная кислота

1868

Конглутин, легумин (ростки спаржи)

Риттхаузен Г.

L-Орнитин

(2S) –2,5-diaminopentanoic acid

2,5-диаминопентановая кислота

1877

Куриная моча

Яффе М.

L-Валин

(2S)-2-amino– 3-methylbutanoic acid

(S)-2-амино-3-метилбутановая кислота

1879

Белок альбумин

Шутценбергер П.

L-Фенилаланин

(2S)-2-amino-3-phenylpropanoic acid

2-амино-3-фенилпропановая кислота

1881

Ростки люпина

Шульце А. и Барбьери Й.

L-Глутамин

(2S)-2,5-diamino –5-oxopentanoic acid

2-аминопентанамид– 5-овая кислота

1883

Сок свеклы

Шульц Е. и Босхарт Е.

L-Цистеин

(2R)-2-amino-3-sulfanylpropanoic acid

^5,-амино– ^6,-тиопропионовая кислота, 2-амино-3-меркаптопропановая кислота

1884

Цистин

Бауманн Е.

L-Аргинин

2-амино-5– (диаминометилиденамино) пентановая кислота

1886

Экстракт рассады люпина

Шульц Е. и Стигер Е.

L-Аланин

(2S)-2-aminopropanoic acid

(S)-2-аминопропановая (^5,-аминопропионовая) кислота

1888

Фиброин шелка

Вейль Т.

L-Лизин

(2S)-2,6-diaminohexanoic acid

2,6-диаминогексановая кислота

1889

Казеин

Дрексель Э.

L-Аргинин

(2S)-2-amino-5– (diaminomethylideneamino) pentanoic acid

2-амино-5– (диамино метилиденамино) пентановая кислота

1895

Белок рога

Гедин С.

3,5-Дийодтирозин

3,5-Diiodotyrosine

3,5-Дийодтирозин

1896

Кораллы

Дрексель Е.

L-Гистидин

1896

Стурин

Коссель Е.

L-Гистидин

(2S)-2-amino-3– (1H-imidazol-5-yl) propanoic acid

L-2-амино-3– (1H-имидазол– 4-ил) пропионовая кислота

1896

Гистоны

Гедин С.

L-Цистин

(2R)-2-amino-3– [[ (2R)-2-amino-2-carboxyethyl]disulfanyl] propanoic acid

3,3′-дитио-бис-2-аминопропионовая кислота, дицистеин

1899

Вещество рога

К. Мёрнер

L-Пролин

(2S)-pyrrolidine– 2-carboxylic acid

L-пирролидин-2-карбоновая кислота

1901

Казеин

Фишер Э.

L-Триптофан

(2S)-2-amino-3– (1H-indol-3-yl) propanoic acid

2-амино-3– (1H-индол-3-ил)пропионовая кислота

1901

Казеин

Хопкинс Ф. и Коул С.

L-Гидроксипролин

(2S, 4R)– 4-hydroxypyrrolidine– 2-carboxylic acid

L-4– гидроксипирролидин– 2-карбоноваякислота

1902

Желатин

Фишер Э.

L-Изолейцин

(2S, 3S)-2-amino-3-methylpentanoic acid

2-амино-3-метилпентановая кислота

1904

Патока сахарной свеклы

Эрлих Ф.

^6,-Аланин

3-aminopropanoic acid

3-аминопропионовая кислота

1911

Мясной экстракт

Гулевич В.

Лиотиронин

(2S)-2-amino-3– propanoic acid

Тиреоидные гормоны

1915

Ткань щитовидной железы

Кендалл Е.

L-Метионин

(2S)-2-amino-4-methylsulfanylbutanoic acid

2-амино-4– (метилтио) бутановая кислота

1922

Казеин

Мёллер Д.

L-Треонин

1925

Белки овса

Шрайвер C. и др.

L-Гидроксилизин

(2S, 5R)-2,6-Diamino-5-hydroxyhexanoic acid

(2S, 5R)-2,6-диамино-5-гидроксигексановая кислота

1925

Рыбный желатин

Шрайвер С. и др.

L-Цитруллин

2-amino-5– (carbamoylamino) pentanoic acid

2-амино-5– (карбамоил амино) пентановая кислота

1930

Сок арбуза

Вада М.

L-Аспарагин

(2S)-2,4-diamino-4– oxobutanoic acid

2-амино-3-карбамоилпропановая кислота

1932

Эдестин (белок семян конопли)

Дамодаран М.

L-Глутамин

(2S)-2,5-diamino-5-oxopentanoic acid

2-аминопентанамид –5-овая кислота

1932

Глиадин (белок пшеницы)

Дамодаран М.

L-Треонин

(2S, 3R)-2-amino-3-hydroxybutanoic acid

2-амино-3-гидроксибутановая кислота

1935

Казеин

Роуз В.

Каждая из двадцати стандартных, и многие из нестандартных аминокислот, получили названия, в том числе, от источника, из которого впервые было выделено соединение: например, аспарагин выделен из спаржи (от латинского Asparagus), глутамин – из глютена пшеницы, тирозин – из казеина (от греческого `4,`5,`1,a2,`2, tyros – «сыр»).

Для сокращенной записи названий протеиногенных аминокислот используются коды, включающие в себя три первые буквы тривиального названия (за исключением аспарагина – «Асн», глутамина – «Глн», изолейцина – «Иле» и триптофана – «Трп». Для последнего также используется сокращение «Три»).

Иногда также используются обозначения Asx «аспарагиновая кислота, аспарагин» и Glx «глутаминовая кислота, глутамин». Существование подобных обозначений объясняется тем, что при гидролизе пептидов в щелочных или кислых средах, аспарагин и глутамин легко превращаются в соответствующие кислоты, из-за чего часто невозможно, без применения особых подходов, точно установить, какая именно аминокислота была в составе пептида.

Гидролиз (от древнегреческих P21,^8,`9,`1, – «вода» и _5,a3,`3,_3,`2, – «разложение») – водой, химическая реакция взаимодействия вещества с водой, при протекании которой происходит разложение вещества и воды с образованием новых соединений. Гидролиз соединений различных классов (белков, углеводов, жиров, сложных эфиров, солей) существенно различается. Гидролиз пептидов и белков происходит с образованием либо более коротких цепей (частичный гидролиз), либо смеси аминокислот (в ионной форме, полный гидролиз). Гидролиз пептидов может происходить как в щелочной или кислой среде, так и под действием ферментов. Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, соответственно, расщепляются строго определенные участки пептидной цепи. Обычно гидролиз осуществляется в кислой среде, так как в условиях щелочного гидролиза многие аминокислоты неустойчивы. Кроме того, гидролизу подвергаются также аспарагина и глутамина.

Для формирования стабильных повторяющихся структур в белках, необходимо, чтобы все аминокислоты, входящие в их состав были представлены только одним энантиомером – L или D. В отличие от обычных химических реакций, в которых преимущественно образуются рацемические смеси стереоизомеров , у продуктов реакции биосинтеза в клетках есть только одна из форм. Данный результат достигается благодаря ферментам, имеющим несимметричные активные центры, и, следовательно, являющимися стереоспецифическими.

D-аминокислоты

D-аминокислоты синтезируются отдельными бактериями, в частности, сенной палочкой (Bacillus subtilis) и холерным вибрионом (Vibrio cholerae), которые используют D-форму аминокислот в качестве связующего компонента пептидогликанового слоя. Кроме того, D-аминокислоты регулируют работу ферментов, ответственных за армирование клеточных стенок.

Пептидные связи

Пептидная связь между лейцином и треонином в составе белка (шарико-стержневая модель).

Между карбоксильной группой одной ^5,-аминокислоты и аминогруппой другой может происходить реакция конденсации, продуктами которой являются дипептид и молекула воды. В образованном дипептидом остатке, аминокислоты соединены между собой CO-NH связью, которая называется пептидной (амидной).

Пептидные связи, независимо друг от друга, описали в 1902 году Эмиль Герман Фишер и Франц Гофмейстер .

Дипептид имеет два конца: N-, на котором размещена аминогруппа, и C-, на котором размещена карбоксильная группа. Каждый из концов может потенциально участвовать в последующей реакции конденсации с образованием линейных трипептидов, тетрапептидов, пентапептидов. Цепочки, содержащие 40 и более последовательно соединенных пептидными связями остатков аминокислот, называются полипептидами. Молекулы белков состоят из одного или нескольких полипептидных цепей.

Классификация аминокислот

Существует несколько классификаций аминокислот, в данной статье рассматриваются наиболее известные:

• Классификация аминокислот по заменимым и незаменимым,
• Классификация аминокислот на основе полярности боковых цепей,
• Классификация аминокислот по функциональным группам,
• Классификация аминокислот по аминоацил-тРНК-синтетазе,
• Классификация аминокислот по путям биосинтеза,
• Классификация аминокислот по характеру катаболизма,
• «Миллеровские» аминокислоты.

Нестандартные аминокислоты рассмотрены отдельно, в разделе, посвященному нестандартным аминокислотам.

Классификация аминокислоты по заменимым и незаменимым

Заменимые аминокислоты – это аминокислоты, поступающие в организм человека с белковой пищей, либо образующиеся в организме из иных аминокислот. Незаменимые аминокислоты – это аминокислоты, которые не могут быть получены в организме человека с помощью биосинтеза, поэтому должны постоянно поступать в виде пищевых белков. Их отсутствие в организме приводит к явлениям, угрожающим жизни.

Заменимыми аминокислотами являются: тирозин, глутаминовая кислота, глутамат, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, серин, пролин, аланин, глицин.

Для взрослого здорового человека незаменимыми являются аминокислоты фенилаланин, триптофан, треонин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин и валин, для детей, дополнительно, гистидин и аргинин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые содержит ряд исключений:

Незаменимые аминокислоты

*) Указана наиболее значимая биологическая роль незаменимой аминокислоты в организме человека.

**) Указаны продукты питания с наибольшим содержанием незаменимой аминокислоты.

Аминокислота

Валин

Валин – разветвленная незаменимая аминокислота, один из основных компонентов в синтезе и росте тканей тела. Вместе с изолейцином и лейцином, валин служит источником энергии в мышечных клетках, препятствует снижению уровня серотонина. Также аминокислота является одним из исходных веществ в биосинтезе пантотеновой кислоты-Витамина B5 и пенициллина.

Соя, сыр (твердый, моцарелла), чечевица, печень говяжья, орехи арахис, маш, фасоль белая, мясо (индейка, свинина), рыба (горбуша, семга), горох.

Изолейцин

Изолейцин – незаменимая разветвленная аминокислота, участвующая в энергетическом обмене. При дефиците ферментов, катализирующих декарбоксилирование изолейцина, развивается . Аминокислота выполняет значимые функции в получении энергии за счет расщепления гликогена мышц.

Соя, сыр (твердый, моцарелла), горох, мясо (свинина, индейка), фасоль белая, мясо, чечевица, маш, горбуша, креветки филе, печень говяжья.

Лейцин

Лейцин – незаменимая разветвленная аминокислота, необходимая для построения и развития мышечной ткани, синтеза протеина организмом и укрепления иммунной системы. Лейцин, как и изолейцин, может, на клеточном уровне, служить источником энергии. Также данная аминокислота предотвращает перепроизводство серотонина, участвует в понижении уровня глюкозы в крови .

Соя, сыр (твердый, моцарелла), кальмар филе, чечевица, фасоль белая, маш, мясо (говядина, свинина, индейка), орехи арахис, горох, семга, печень говяжья.

Лизин

Лизин – незаменимая аминокислота, необходимая для производства альбуминов, гормонов, ферментов, антител, для роста и восстановления тканей (через участие в формировании ). Аминокислота обеспечивает должное усвоение кальция и его доставку в костную ткань, в сочетании с пролином и витамином С, лизин предупреждает образование липопротеинов. Лизин в организме человека также служит исходным веществом для синтеза карнитина.

Соя, мясо (индейка, свинина, говядина), сыр твердый, кальмар филе, рыба (семга, горбуша, карп, треска), чечевица, маш.

Метионин

Метионин – незаменимая аминокислота, служащая в организме донором метильных групп (в составе S-аденозил-метионина) при биосинтезе, в том числе, адреналина и холина, является источником серы при биосинтезе цистеина. Метионин является основным поставщиком сульфура, предотвращающего расстройства в формировании ногтей, кожи и волос, усиливает производство лецитина печенью, участвует в процессах образования аммиака, очищая от него мочу (что приводит к понижению нагрузок на мочевой пузырь), способствует понижению уровня холестерина, участвует в выводе тяжелых металлов из организма.

Мясо (индейка, свинина), сыр твердый, рыба (семга, горбуша, карп, треска), креветки филе.

Треонин

Треонин – незаменимая аминокислота, необходимая для биосинтеза глицина и серина (аминокислот, отвечающих за производство коллагена, эластина и мышечной ткани), для улучшения состояние сердечно-сосудистой системы, печени, центральной нервной системы, выполняет иммунную функцию. Также треонин укрепляет кости, повышает прочность эмали зубов .

Соя, рыба (горбуша, семга), фасоль белая, сыр (моцарелла, твердый), чечевица, мясо (индейка, свинина), горох, печень говяжья.

Триптофан

Триптофан – незаменимая аминокислота, участвующая в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях, являющаяся биологическим прекурсором серотонина (из которого затем может синтезироваться мелатонин) и ниацина (витамина B) . Триптофан распадается до серотонина – нейромедиатора, погружающего человека в сон. Также данная аминокислота способствует укреплению иммунной системы, совместно с лизином участвует в понижении уровня холестерина, уменьшает риск спазмов сердечной мышцы артерий.

Сыр (моцарелла, твердый), соя, кальмар филе, фасоль белая, орехи (арахис, миндаль), горох, маш, мясо (индейка, свинина, курица), печень говяжья, рыба (горбуша, семга, сельдь, карп, треска), чечевица, творог, яйцо перепелиное, грибы белые.

Аргинин

Аргинин – незаменимая (для детей ) аминокислота, являющаяся ключевым метаболитом в процессах азотистого обмена, участвующая в связывании аммиака. Аргинин замедляет развитие опухолей и раковых образований, способствует выделению гормона роста, укреплению иммунной системы, очищает печень. Также аргинин способствует выработке спермы.

Орехи (арахис, миндаль, кедровые, грецкие, фундук), чечевица, маш, горох, кальмар филе, мясо (индейка, свинина), фасоль белая, горбуша.

Гистидин

Гистидин – незаменимая (для детей ) аминокислота, входящая в состав активных центров множества ферментов, являющаяся предшественником в биосинтезе гистамина, способствующая росту и восстановлению тканей. Гистидин играет важную роль в метаболизме белков, в синтезе гемоглобина, эритроцитов и лейкоцитов, является одним из важнейших регуляторов свертывания крови.

Соя, мясо (свинина, говядина, индейка), печень говяжья, сыр твердый, чечевица, маш, фасоль белая, орехи (арахис, миндаль), рыба (семга, горбуша, карп).

Фенилаланин

Фенилаланин – незаменимая аминокислота, участвующая в стэкинг– и гидрофобных взаимодействиях, играющая значимую роль в фолдинге белка и стабилизации белковых структур, являющаяся составной частью функциональных центров. Фенилаланин используется организмом для производства тирозина, эпинефрина (адреналина), тироксина и норэпинефрина (норадреналина, вещества, передающего сигналы от нервных клеток к головному мозгу). Кроме того, данная аминокислота подавляет аппетит и снимает боль.

Масло сливочное, грибы белые, сметана, сливки, молоко (козье, коровье), кефир, хлеб (пшеничный, ржаной), кальмар филе, крупа (рисовая, перловая).

Заменимые аминокислоты

*) Указана наиболее значимая биологическая роль заменимой аминокислоты в организме человека.

**) Указаны продукты питания с наибольшим содержанием заменимой аминокислоты.

Аминокислота

Биологическая роль в организме (*)

Содержание в продуктах питания (**)

Последствия дефицита аминокислоты

Последствия переизбытка аминокислоты

Глицин

Глицин – заменимая простейшая аминокислота, являющаяся исходным веществом для синтеза других аминокислот, донором аминогруппы при синтезе гемоглобина. Глицин содержится во всех тканях, принимает активное участие в процессах обеспечения кислородом новых клеток, является важным участником выработки гормонов, ответственных за усиление иммунной системы (через участие в синтезе антител (иммуноглобулинов). Кроме гемоглобина, производные глицина участвуют в образовании коллагена, глюкагона, глутатиона, креатина, лецитина. Также, из данной аминокислоты, в живых клетках синтезируются пуриновые основания и порфирины. В организме человека глицин может синтезироваться из холина (витамина группы B), а также из треонина и серина.

Говядина, желатин, рыба, печень трески, яйцо куриное, творог, арахис.

Ослабевание соединительной ткани, беспокойство, нервозность, рассеянное внимание, депрессия, возникновение чувства усталости.

Гиперактивность нервной системы.

Аланин

Аланин – заменимая ациклическая аминокислота, легко превращающаяся в печени в глюкозу и наоборот , являющаяся одним из основных источников энергии центральной нервной системы, головного мозга, мышц, выступает основным компонентом соединительной ткани. Аланин укрепляет иммунную систему путем выработки антител, активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот. При катаболизме аланин служит переносчиком азота из мышц в печень (для синтеза мочевины). Значительное количество аланина содержится в крови, оттекающей от кишечника и мышц. Из крови аминокислота извлекается в основном печенью (в гепатоцитах используется для синтеза аспарагиновой кислоты трансаминированием с оксалоацетатом). В организме человека аланин синтезируется из разветвленных аминокислот и пировиноградной кислоты.

Мясо (говядина, конина, баранина, индейка), сыры (твердый, козий, брынза), яйцо куриное, филе кальмара.

Гипогликемия (пониженный уровень сахара в крови), при существенных физических нагрузках – распад мышечной ткани, повышенная, ослабление иммунной системы. Систематический дефицит аминокислоты является фактором риска мочекаменной болезни.

Синдром хронической усталости, боль в суставах, мышечная боль, инфицирование вирусом Эпштейна-Барр (с которым ассоциируется ряд заболеваний, в том числе: герпес, гепатит, рассеянный склероз, назофарингеальная карцинома, лимфогранулематоз).

Пролин

Пролин – заменимая гетероциклическая аминокислота, наибольшее количество которой находится в белке соединительной ткани – коллагене. В организме пролин синтезируется из глутаминовой кислоты.

Хлеб (ржаной, пшеничный), рис, мясо (говядина, баранина), рыба (тунец, сельдь), твердые сыры.

Повышенная утомляемость, анемия, мышечная дистрофия, снижение мозговой активности, менструальные и головные боли.

В целом не имеет последствий, так как аминокислота хорошо усваивается организмом.

Серин

Серин – заменимая гидроксиаминокислота, участвующая в образовании активных центров ряда ферментов (пептидгидролаз, эстераз), обеспечивая их функцию, принимающая активное участие в усилении иммунной системы (через обеспечение ее антителами). Серин участвует в биосинтезе триптофана, метионина, цистеина и глицина. В организме человека серин может быть синтезирован из треонина, а также из глицина (в почках).

Соя, яйцо куриное, молоко (коровье, кумыс), творог, твердые сыры, мясо (говядина, баранина, куриное), рыба (сардина, скумбрия, сельдь).

Замедление ресинтеза гликогена, повышенная утомляемость, снижение работоспособности.

Гипергликемия (повышенный уровень сахара в крови), повышенный уровень гемоглобина, гиперактивность нервной системы.

Цистеин

Цистеин – заменимая серосодержащая аминокислота, играющая важную роль в процессах формирования тканей кожи, имеющая значение для дезинтоксикационных процессов. Цистеин входит в состав ^5,-кератинов (основного белка волос, кожи, ногтей), способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин является одним из мощнейших антиоксидантов (при одновременном приеме селена и витамина С, антиоксидантное действие аминокислоты существенно усиливается). Аминокислота участвует в процессах переаминирования, синтезе глутатион пероксидазы, обмене веществ хрусталика глаза, а также в активизации лимфоцитов и лейкоцитов. В организме человека цистеин может синтезироваться из серина (с участием метионина как источника серы), витамина B6, АТФ.

Хлеб (пшеничный, кукурузный), яйцо куриное, соя, горох, мясо (куриное, свинина), соя, рис.

Образование цистеиновых мочевых камней, развитие катаракты, трещины на слизистых оболочках, выпадение волос, ломкость ногтей, сухость кожи.

Нарушения работы тонкого кишечника, сгущение крови, раздражительность.

Аспарагиновая кислота (аспартат)

Аспарагиновая кислота – заменимая алифатическая аминокислота, играющая важную роль в обмене азотистых веществ, участвующая в образовании мочевины и пиримидиновых оснований, выполняющая роль нейромедиатора в центральной нервной системе. Аспарагиновая кислота оказывает иммуномодулирующее действие, нормализует баланс возбуждения и торможения в центральной нервной системе, повышает физическую выносливость, способствует превращению углеводов в глюкозу и последующему запасанию гликогена. Благодаря аспарагиновой кислоте повышается проницаемость клеточных мембран для ионов магния и калия. В организме человека аспартат синтезируется результате гидролиза аспарагина либо изомеризацией треонина в гомосерин с последующим его окислением.

Спаржа, соя, яйцо куриное, картофель, томаты, мясо (куриное, говядина).

Снижение работоспособности, ухудшение памяти, депрессия.

Сгущение крови, повышенная агрессивность, гиперактивность нервной системы.

Аспарагин

Аспарагин – амид аспарагиновой кислоты, из которого производится аспарагиновая кислота.

Молочные продукты (молоко коровье, сыворотка), мясо (куриное, говядина), яйцо куриное, спаржа, томаты

Те же, что и для аспартата

Те же, что и для аспартата

Глутаминовая кислота (глутамат)

Глутаминовая кислота – заменимая алифатическая дикарбоновая аминокислота, содержание которой в организме составляет до 25% от всех аминокислот. Глутаминовая кислота играет важную роль в азотистом обмене, является нейромедиаторной аминокислотой. Глутамат участвует в синтезе незаменимого гистидина, нуклеиновых кислот, фолиевой кислоты, в синтезе серотонина (через триптофан), повышает активность парасимпатической нервной системы (через выработку ацетилхолина), стимулирую, тем самым в организме анаболические процессы.

Сыр пармезан, зеленый горошек, мясо (цыпленка, утки, говядина, свинина), рыба (форель, треска), томаты, кукуруза.

Нарушение работы желудочно-кишечного тракта, проблемы с центральной нервной и вегетативной нервной системами, ослабление иммунитета, депрессия, ухудшение памяти

Сгущение крови, нарушения работы печени, глаукома, тошнота, головная боль.

Глутамин

Глутамин – амид моноаминодикарбоновой глутаминовой кислоты, в растворе медленно гидролизующийся до глутаминовой кислоты.

Те же, что и для глутамата

Те же, что и для глутамата

Те же, что и для глутамата

Тирозин

Тирозин – заменимая ароматическая альфа-аминокислота, входящая в состав ферментов, во многих из которых именно тирозину отведена ключевая роль в ферментативной активности и ее регуляции. Из тирозина синтезируются ДОФА, тиреоидные гормоны (трийодтиронин, тироксин). Благодаря тирозину подавляется аппетит, уменьшается отложение жиров, вырабатывается меланин, улучшается функция гипофиза, щитовидной железы и надпочечников, повышается либидо. В организме человека тирозин образуется из фенилаланина (преобразование аминокислоты в обратном направлении невозможно).

Мясо, рыба, соя, бананы, арахис, яйцо.

Гипотиреоз, депрессия (вследствие дефицита норадреналина), синдром беспокойных ног, понижение артериального давления, температуры тела.

Избыток тирозина утилизируется.

Классификация аминокислот на основе полярности боковых цепей

Свойства аминокислотных остатков в составе белков являются решающими для структуры и функционирования последних. Аминокислоты существенно отличаются по полярности боковых цепей (групп), и, следовательно, особенностями взаимодействия с молекулами воды (по ). На основании этих различий, протеиногенные аминокислоты классифицируются на четыре группы:

• аминокислоты с неполярными боковыми цепями,
• аминокислоты с полярными незаряженными боковыми цепями (иногда их разделяют на аминокислоты с неполярными алифатическими и неполярными циклическими боковыми цепями),
• аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми цепями,
• аминокислоты с полярными положительно заряженными боковыми цепями.

Иногда последние две группы объединяют в одну.

Аминокислоты с неполярными боковыми группами

В группу аминокислот с неполярными боковыми группами входит девять аминокислот, боковые группы которых являются неполярными и гидрофобными:

• Простейшей в этой группе аминокислот является глицин, вообще не имеющий боковой цепи (около ^5,-атома карбона, кроме карбоксильной и аминогруппы находятся два атома водорода). Хотя глицин и классифицируется как неполярная аминокислота, он не влияет на обеспечение гидрофобных взаимодействий в молекулах белков,
• Аланин, лейцин и изолейцин имеют алифатические углеводородные боковые группы – метильную, бутильную и изобутильную,
• Метионин является серосодержащей аминокислотой, боковая цепь которой представлена неполярным тиоловым эфиром,
• Иминокислота пролин содержит характерную пиролидиновую циклическую структуру, в составе которой вторичная аминогруппа (иминогруппа) содержится в фиксированной конформации. Поэтому участки полипептидных цепей, содержащих пролин, наименее гибкие,
• В состав молекул фенилаланина и триптофана входят крупные неполярные циклические боковые группы – фенильная и индольная,
• Девятой аминокислотой с неполярной боковой группой является валин.

Аминокислоты с полярными боковыми цепями вносят вклад в структуру полипептидов благодаря гидрофобным взаимодействиям: например, в составе водорастворимых глобулярных белков они группируются внутри молекулы. Неполярные группы этих аминокислот также образуют поверхности контакта интегральных мембранных белков с гидрофобными частями липидных мембран.

Аминокислоты с полярными незаряженными боковыми группами

В группу аминокислот, имеющих полярные незаряженные боковые группы входят:

• серин,
• треонин,
• аспарагин,
• глутамин,
• тирозин,
• цистеин.

Аминокислоты серин и треонин содержат гидроксильную группу, аспарагин и глутамин – амидную, тирозин – фенольную.

В состав цистеина входит тиольная группа –SH, благодаря чему две молекулы (или их остатки в составе пептидов) цистеина могут соединяться дисульфидной связью, формирующейся путем окисления –SH групп. Подобные связи важны для формирования и поддержания структуры белков. Поскольку две молекулы цистеина соединены дисульфидной связью, ранее цистеин считались самостоятельной аминокислотой (соединение называлось цистином, сегодня этот термин употребляется редко).

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми группами

Существует две протеиногенных аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми группами, имеющие суммарный отрицательный заряд при физиологическом pH (7,0): аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Обе имеют по дополнительной карбоксильной группе, их ионизированные формы называются аспартатом и глутаматом. Амиды этих аминокислот – аспарагин и глутамин также входят в состав белков.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными боковыми группами

В группу протеиногенных аминокислот с полярными положительно заряженными боковыми группами (при физиологических значениях pH = 7,0) входят:

• лизин,
• аргинин,
• гистидин.

Лизин имеет дополнительную первичную аминогруппу в ^9,-положении. В состав аргинина входит гуанидиновые группировки, а гистидин содержит имидазольное кольцо. Из всех протеиногенных аминокислот, только гистидин имеет группу, ионизирующуюся при физиологическом pH (pK a = 6,0), поэтому его боковая цепь при pH 7,0 может быть нейтральной или положительно заряженной. Благодаря данному свойству, гистидин входит в состав активных центров многих ферментов, участвует в катализе химических реакций как донор / акцептор протонов.

Классификация аминокислот по функциональным группам

Функциональная группа – это структурный фрагмент органической молекулы (группы атомов), определяющий ее химические свойства. Старшая функциональная группа соединения является критерием его отнесения к тому или иному классу органических соединений.

Аминокислоты классифицируются по четырем функциональным группам:

• ароматической,
• алифатической,
• гетероциклической,
• иминокислотной.

Ароматичностью характеризуется совокупность энергетических и структурных и свойств отдельных циклических молекул, содержащих систему сопряженных двойных связей. Благодаря ароматичности, сопряженное (бензольное) кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность, большую, чем та, которую можно было бы ожидать только при одном сопряжении. Соответственно, ароматическая аминокислота – это аминокислота, содержащая ароматическое кольцо.

К ароматическим аминокислотам относятся:

• гистидин,
• триптофан,
• тирозин,
• фенилаланин,
• антраниловая кислота.

Алифатические соединения – соединения, не содержащие ароматических связей.

Алифатические аминокислоты:

• К моноаминомонокарбоновым (содержащим 1 аминогруппу и 1 карбоксильную группу) аминокислотам относятся лейцин, изолейцин, валин, аланин и глицин,
• К оксимоноаминокарбоновым аминокислотами (содержащим гидроксильную группу, 1 аминогруппу и 1 карбоксильную группу) относятся треонин и серин,
• К моноаминодикарбоновым (содержащим 1 аминогруппу и 2 карбоксильные группы) аминокислотам, за счет второй карбоксильной группы несущим в растворе отрицательный заряд, относятся аспартат и глутамат,
• К амидам моноаминодикарбоновых аминокислот относятся глутамин и аспарагин,
• К диаминомонокарбоновым (содержащим 2 аминогруппы и 1 карбоксильную группу) аминокислотам, несущим в растворе положительный заряд, относятся аргинин и лизин,
• К серосодержащим аминокислотам относятся метионин и цистеин.

Гетероциклические соединения, гетероциклы – органические соединения, содержащие циклы, в составе которых наряду с углеродом, присутствуют атомы и других элементов.

К гетероциклическим аминокислотам относятся:

• пролин, оксипролин (содержащие в своем составе гетероцикл пирролидин),
• гистидин (содержащий в своем составе гетероцикл имидазол),
• триптофан (содержащий в своем составе гетероцикл индол).

Иминокислоты – органические кислоты, содержащие в молекуле двухвалентную иминогруппу (=NH).

К иминокислотам относятся гетероциклические оксипролин и пролин.

Классификация аминокислот по аминоацил-тРНК-синтетазе

Аминоацил-тРНК-синтетаза, АРСаза, Aminoacyl tRNA synthetase, aaRS – фермент синтетаза (лигаза), катализирующий образование аминоацил-тРНК в реакции определенной аминокислоты с соответствующей ей молекулой тРНК. Аминоацил-тРНК-синтетазы обеспечивают соответствие .

тРНК (нуклеотидным триплетам генетического кода), включаемого в белок аминокислот, обеспечивая, тем самым, правильность происходящего в дальнейшем считывания генетической информации с мРНК во время синтеза белков на рибосомах. Для каждой аминокислоты существует собственная аминоацил-тРНК-синтетаза.

Все аминоацил-тРНК-синтетазы произошли от двух предковых форм и объединены на основе структурного сходства в два класса, отличающихся между собой по способу связывания и аминоацилирования тРНК, структуре аминоацилирующего (главного) домена, доменной организации.

Аминоацилирующий домен аминоацил-тРНК-синтетаз 1 класса образован , в основе которой лежит параллельный . Ферменты 1 класса являются, как правило, мономерами.

Для следующих аминокислот существуют аминоацил-тРНК-синтетазы 1 класса:

• триптофан,
• тирозин,
• аргинин,
• глутамин,
• глутамат,
• метионин,
• цистеин,
• лейцин,
• изолейцин,
• валин.

Ферменты 2 класса имеют в основе структуры аминоацилирующего домена антипараллельный ^6,-лист. Как правило, эти ферменты имеют четвертичную структуру (являются димерами).

Для следующих аминокислот существуют аминоацил-тРНК-синтетазы 2 класса:

• фенилаланин,
• гистидин,
• аспарагин,
• аспартат,
• треонин,
• серин,
• пролин,
• аланин,
• глицин.

Для лизина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

Классификация аминокислот по путям биосинтеза

Биосинтез – это процесс синтеза природных органических соединений живыми организмами. Путь биосинтеза соединения – это последовательность реакций, как правило, генетически детерминированных (ферментативных), приводящих к образованию органического соединения. Иногда встречаются и спонтанные реакции, обходящиеся без ферментативного катализа, например: в процессе биосинтеза аминокислоты лейцин, одна из реакций является спонтанной и протекает без участия фермента. Биосинтез одних и тех же соединений может идти самыми различными путями из различных или из одних и тех же исходных соединений.

Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями, при этом разные пути могут иметь схожие этапы. На основании существующих представлений о семействах аминокислот аспартата, глутамата, серина, , и шикимата , можно классифицировать членов этих семейств по путям биосинтеза следующим образом.

Семейство аспартата :

• аспарагиновая кислота,
• аспарагин,
• лизин,
• метионин,
• изолейцин,
• треонин.

Семейство глутамата :

• глутаминовая кислота,
• глутамин,
• пролин,
• аргинин.

Семейство пирувата :

• лейцин,
• валин,
• аланин.

Семейство серина :

• серин,
• глицин,
• цистеин.

Семейство пентоз :

• триптофан,
• тирозин,
• фенилаланин,
• гистидин.

Семейство шикимата :

• триптофан,
• тирозин,
• фенилаланин.

Несмотря на то, что у семейств пентоз и шикимата частично общие члены, по путям биосинтеза, из-за частностей, их правильнее классифицировать именно указанным образом.

Классификация аминокислот по характеру катаболизма

Катаболизм, диссимиляция, энергетический обмен – процессы разложения (метаболического распада) на более простые вещества или окисления какого-либо вещества, протекающие обычно с высвобождением энергии в виде или тепла. В результате катаболических реакций сложные вещества утрачивают свою специфичность для данного организма в результате распада до более простых (например, белки распадаются до аминокислот с выделением тепла).

По характеру продуктов катаболизма, протеиногенные аминокислоты классифицируются по трем группам (в зависимости от пути биологического распада):

1. Глюкогенные аминокислоты – при распаде дающие , не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: оксалоацетат, фумарат, сукцинил-КоА, ^5,-кетоглутарат, пируват. К глюкогенным аминокислотам относятся гистидин, аргинин, глутамин, глутаминовая кислота, аспарагин, аспарагиновая кислота, метионин, цистеин, треонин, серин, пролин, валин, аланин и глицин,

2. Кетогенные аминокислоты – распадающиеся до ацетоацетил-КоА и ацетил-КоА, повышающие уровень кетоновых тел в крови, преобразующиеся, в первую очередь, в липиды. К кетогенным аминокислотам относятся лизин и лейцин,

3. При распаде глюко-кетогенных (смешанных) аминокислот образуются метаболиты обоих типов. К глюко-кетогенным аминокислотам относятся триптофан, тирозин, фенилаланин и изолейцин.

«Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты – это аминокислоты, получающиеся в условиях, близких к эксперименту Миллера – Юри, проведенному Стэнли Ллойдом Миллером (Stanley Lloyd Miller) и Гарольдом Клейтоном Юри (Harold Clayton Urey) в 1953 году. В ходе эксперимента моделировались гипотетические условия раннего периода развития Земли для проверки возможности химической эволюции. Эксперимент Миллера – Юри, фактически, являлся экспериментальным тестом гипотезы того, что условия, существовавшие на примитивной Земле, способствовали химическим реакциям, способным привести к синтезу органических молекул из неорганических. В результате эксперимента, длившегося неделю, были получены (точнее установлено наличие при первичном анализе результатов) пять аминокислот, а также липиды, сахара и предшественники нуклеиновых кислот.

В 2008 году был проведен повторный, более точный анализ результатов эксперимента, благодаря которому было установлено, что «миллеровских» аминокислот не 5, а 22 (включая глутаминовую кислоту, аспарагиновую кислоту, треонин, серин, пролин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, глицин).

«Нестандартные» аминокислоты

Нестандартные («неканонические») аминокислоты – это аминокислоты, обнаруженные в составе белков, встречающихся во всех живых организмах, при этом не входящие в «основной» список 20 протеиногенных ^5,-аминокислот, кодируемых универсальным генетическим кодом.

Всего существует 23 протеиногенные аминокислоты, объединяющиеся в пептидные цепи (полипептиды), являющиеся строительным материалом для построения белков. Из 23 протеиногенных, лишь 20 кодируются непосредственно триплетными кодонами в генетическом коде.

Оставшиеся три относятся к «нестандартным» или «неканоническим»):

1. селеноцистеин – аналог цистеина (с заменой атома серы на атом селена), присутствует во многих прокариотах и в большинстве эукариотов,
2. пирролизин – производное аминокислоты лизин, встречается у метаногенных организмов и других эукариотов,
3. N-формилметионин – модифицированный метионин, является инициаторной аминокислотой всех полипептидных цепей прокариот (за исключением архебактерий), по окончании синтеза отщепляется от полипептида.

Если исключить N-формилметионин, то к протеиногенным можно причислить только 22 аминокислоты. Нестандартные, трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин, иногда причисляются к стандартным в качестве 21-й и 22-й аминокислоты. Дело в том, что пирролизин и селеноцистеин включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма: пирролизин кодируется с кодоном , который в других организмах обычно выполняет функцию стоп-кодона (ранее считалось, что за кодоном UAG следует PYLIS последовательность ), а селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент , вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Таким образом, относить или нет пирролизин и селеноцистеин к нестандартным аминокислотам – зависит от методологии классификации, в любом случае обе аминокислоты являются протеиногенными. В данной статье, указанные аминокислоты относятся к нестандартным.

Нестандартные аминокислоты могут включаться в полипептидную цепь, как в процессе биосинтеза белка, так и в процессе посттрансляционной модификации, то есть дополнительных ферментативных реакций (иными словами, в результате посттрансляционных модификаций из стандартных аминокислот возникают нестандартные).

К первой группе нестандартных аминокислот, появляющихся в результате биосинтеза, относятся селеноцистеин и пирролизин, входящие в состав белков при считывании стоп-кодона специализированными тРНК.

Особым примером нестандартных аминокислот является редкая аминокислота селеноцистеин, производная цистеина, однако вместо атома серы содержащая селен. В отличие от многих других нестандартных аминокислот, входящих в состав белков, селеноцистеин образуется не в результате модификации остатка в уже готовой полипептидной цепи, а включается в него во время трансляции. Селеноцистеин кодируется кодоном UGA, что, при обычных условиях, означает завершение синтеза.

Подобно селеноцистеину, пирролизин, использующийся некоторыми метаногенными бактериями при выработке метана, кодируется в этих организмах стоп-кодоном.

Ко второй группе нестандартных аминокислот, появляющихся в результате посттрансляционных модификаций, относятся: 4-гидроксипролин, 5 – гидроксилизин, десмозин, N-метиллизин, цитруллин, а также D-изомеры стандартных аминокислот.

Благодаря способности отдельных остатков аминокислот модифицироваться в составе полипептидных цепей происходит образование нестандартных аминокислот, в частности, 5-гидроксилизина и 4-гидроксипролина, входящих в состав белка соединительной ткани коллагена (4-гидроксипролин, кроме того, присутствует в клеточных стенках растений). Другая «нестандартная» аминокислота – 6-N-метиллизин является составной частью сократительного белка миозина, а сложная нестандартная аминокислота десмозин образуется из четырех остатков лизина и присутствует в фибриллярных белках эластина.

Отдельные белки, связывающие ионы кальция, например такие как протромбин, содержат ^7,-карбоксиглутаминовую кислоту.

Многие остатки аминокислот могут являться временно посттрансляционно модифицированными, в их задачи входит регуляция функции белков. К подобным модификациям относятся присоединения фосфатных, метильных, ацетильных, аденильных, АДФ-рибозильных и других групп.

Нестандартные аминокислоты низин и аламетицин, синтезирующиеся бактериями и растениями, входят в состав пептидных антибиотиков, лантионин – моносульфидный аналог цистина – совместно с ненасыщенными аминокислотами входит в состав лантибиотиков (пептидных антибиотиков бактериального происхождения).

D-аминокислоты входят в состав коротких (до 20 остатков) пептидов, синтезируемых энзиматично, а не на рибосомах. Данные пептиды в большом количестве встречаются в составе клеточных стенок бактерий, благодаря чему последние являются менее чувствительными к действию протеаз. D-аминокислоты содержат некоторые пептидные антибиотики, например валиномицин, грамицидин A, актиномицин D.

В общей сложности, в живых клетках встречается около 700 различных аминокислот, многие из которых выполняют самостоятельные функции:

• орнитин и цитруллин являются ключевыми метаболитами в цикле мочевины и в пути биосинтеза аргинина,
• гомоцистеин является промежуточным продукта метаболизма отдельных аминокислот,
• S-аденозилметионин выполняет функции метиллирующего агента,
• 1-аминоциклопропан-1-карбоксильная кислота (АСС) – небольшая по молекулярной массе, циклическая аминокислота, выступает промежуточным продуктом в синтезе растительного гормона этилена.

У растений, грибов и бактерий найдено большое количество аминокислот, функции которых до конца не выяснены, однако поскольку большинство из них ядовиты (например, азасерин и ^6,-цианоаланин), они могут обладать защитной функцией.

Некоторые из нестандартных аминокислот найдены в метеоритах, особенно в карбоновых хондритах.

Нестандартные аминокислоты, обнаруженные в гидролизатах природных белков:

Замещенные аминокислоты

Дата первого выделения

Аминокислота

Источник

1902

4-гидроксипролин

желатин

1930

цитруллин

белок сердцевины волос

1931

3,5-дийодтирозин

тиреоглобулин

1940

^8,-гидроксилизин

желатин

1948

3-йодтирозин

тиреоглобулин

1951

3-бромтирозин

склеропротеин горгонии

1953

3,3, 5-трийодтиронин

тиреоглобулин

1959

^9,-N-метиллизин

флагеллин из сальмонеллы, гистон тимуса теленка

1962

3-гидроксипролин

коллаген

1967

^9,– (N, N)-диметиллизин

гистон тимуса теленка

1967

3-метилгистидин

актин мускула кролика

1968

^9,– (N, N, N)-триметиллизин

отдельные гистоны

1968

N G -метиларгинин

гистон тимуса телёнка

1969

3,4-дигидроксипролин

1970

^9,– (N, N, N)-триметил-^8,-гидроксилизин

клеточная стенка диатомовых водорослей

1971

N G , N G -диметиларгинин

1971

N G , N’ G -диметиларгинин

эцифалитогенный белок быка (прион)

1971

3-бром-5-хлортирозин

склеропротеин волнистого рожка

1971

гипузин

фактор, инициирующий трансляцию EIF5A

1972

3-хлортирозин

кутикулярный белок саранчи обыкновенной, склеропротеин волнистого рожка

1972

3,5-дихлортирозин

кутикулы мечехвоста

1972

тироксин

тиреоглобулин

1978

^7,-карбоксиглутаминовая кислота

протромбин быка

Связанные между собой аминокислоты (олигопептидомиметики)

Дата первого выделения

Аминокислота

Источник

1963

изодесмозин

эластин

1963

десмозин

эластин

1965

лизиннорлейцин

эластин

1967

дитирозин

резилин

Подавляющее большинство аминокислот можно получить при гидролизе белков или результате химических реакций.

Функции аминокислот

В дополнение к синтезу белков, стандартные и нестандартные аминокислоты в организме человека выполняют множество иных важных биологических функций:

• Глицин (анион глутаминовой кислоты) используется в качестве нейромедиатора при нервной передаче через химические синапсы,
• Функции нейромедиаторов также выполняет нестандартная аминокислота гамма-аминомасляная кислота, являющаяся продуктом декарбоксилирования глутамата, дофамин – производное тирозина, и серотонин, образующийся из триптофана,
• Гистидин является предшественником гистамина – локального медиатора воспалительных и аллергических реакций,
• Йодосодержащий гормон щитовидной железы тироксин образуется из тирозина,
• Глицин является одним из метаболических предшественников порфиринов (таких как дыхательный пигмент гем).

Применение аминокислот

В больницах и клиниках аминокислоты применяются в качестве парентерального питания ). Цистеин, участвующий в метаболизме хрусталика глаза, является компонентом глазных капель Вицеин (в комплексе с глутаминовой кислотой).

В пищевой промышленности, аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок. Например, натриевая соль глутаминовой кислоты (глутамат натрия) известна как «пищевая добавка E621» или «усилитель вкуса», также глутаминовая кислота является весьма важным компонентом при замораживании и консервировании. Благодаря присутствию глицина, метионина и валина, во время термической обработки продуктов питания удается получить специфические ароматы хлебобулочных и мясных изделий. Аминокислоты цистеин, лизин и глицин используются в качестве антиоксидантов, стабилизирующих ряд витаминов, например аскорбиновую кислоту, замедляющих пероксидное окисление липидов. Кроме того глицин применяется при производстве безалкогольных напитков и приправ. D-Триптофан используется при производстве диабетического питания.

Аминокислоты также являются компонентами спортивного питания (в изготовлении которого применяется, как правило, аланин, лизин, аргинин и глутамин), использующегося спортсмена, а также людьми, занимающимися бодибилдингом, пауэрлифтингом, фитнесом.

В ветеринарии и в животноводстве аминокислоты применяются для лечения и питания животных: многие растительные белки содержат лизин в крайне незначительных объемах, соответственно, лизин добавляется в корма сельскохозяйственных животных для сбалансирования по белковому питанию.

В сельском хозяйстве аминокислоты валин, глутаминовая кислота и метионин применяются для защиты растений от болезней, а глицин и аланин, обладающие гербицидным действием, используются для борьбы с сорняками.

Благодаря способности аминокислот к образуются полиамиды – белки, пептиды, а также энант, капрон и нейлон. Последние три применяются в промышленности при производстве корда, прочных тканей, сетей, канатов, веревок, трикотажных и чулочных изделий.

В химической промышленности аминокислоты используются в производстве добавок к моторному топливу, моющих средств.

Кроме того, аминокислоты применяются в микробиологической промышленности и при производстве косметики.

Родственные аминокислотам соединения

Существует ряд соединений, способных выполнять отдельные биологические функции аминокислот, однако ими не являющимися. Наиболее известным «родственным» аминокислотам соединением является таурин.

Таурин, 2-Аминоэтансульфоновая кислота – органическое соединение, , образующаяся в организме человека из цистеина, в небольших количествах присутствующая в тканях и желчи. Кроме того, в головном мозге таурин выполняет функции нейромедиаторной аминокислоты, тормозящей синаптическую передачу . Сульфокислота оказывает кардиотропное действие, обладает противосудорожной активностью.

В молекуле таурина карбоксильная группа отсутствует, несмотря на это, данную сульфокислоту, зачастую (ошибочно) называют серосодержащей аминокислотой. В физиологических условиях (pH = 7,3) таурин практически полностью существует в виде цвиттер-иона.

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Аминокислоты».

• Аминогруппа , аминная группа – функциональная химическая одновалентная группа –NH 2 , органический радикал, содержащий один атом азота и два атома водорода. Аминогруппы содержится в органических соединениях – аминоспиртах, аминах, аминокислотах, других соединениях.
• Мономер (от древнегреческий _6,a2,_7,_9,`2, – «один» и _6,^1,`1,_9,`2, – «часть») – это низкомолекулярное вещество, образующее полимер в реакции полимеризации. В результате полимеризации природных мономеров – аминокислот, образуются белки. Мономерами также называются структурные единицы (повторяющиеся звенья) в составе полимерных молекул.
• Белки , протеины – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, объединенных пептидными связями. Существуют простые белки , при гидролизе распадающиеся только на аминокислоты, и сложные белки (протеиды, холопротеины), в которых содержится простетическая группа (подкласс кофакторов), при гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада. Белки-ферменты катализируют (ускоряют) протекание биохимических реакций, оказывая значимое влияние на процессы метаболизма. Отдельные белки выполняют механическую или структурную функцию, образуя цитоскелет, сохраняющий форму клеток. Кроме того, белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Белки являются основой для создания мышечной ткани, клеток, тканей и органов у человека.
• Посттрансляционная модификация – это ковалентная химическая модификация белка после его синтеза на рибосоме.
• Метаболиты
• Гомосерин , homoserine – природная аминокислота, схожая с серином, однако но не входящая в состав белков. Гомосерин является важным промежуточным соединением в клеточном метаболизме, например, в биосинтезе метионина и треонина.
• Транспортная РНК , тРНК, Transfer RNA, tRNA – рибонуклеиновая кислота, функцией которой является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка. тРНК принимают самое непосредственное участие в наращивании полипептидной цепи, присоединяясь (будучи в комплексе с аминокислотой) к кодону мРНК, обеспечивая, тем самым, необходимую для образования новой пептидной связи конформацию комплекса. Для каждой аминокислоты существует собственная тРНК.
• По положению аминогруппы в структуре, аминокислоты подразделяются на ^5,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода, соседнему от атома углерода с карбоксильной группой), ^6,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода следующему через один после атома углерода с карбоксильной группой) и ^7,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода, соответственно расположенному через два атома углерода от карбоксильной группы).
• Систематическое название – официальное название в рамках номенклатуры Международного союза теоретической и прикладной химии (IUPAC, ИЮПАК). Номенклатура ИЮПАК – система наименований химических соединений и описания науки химии в целом. Аминокислоты описываются номенклатурой органических соединений ИЮПАК по правилам так называемой Синей книги (Blue Book).
• Сольволиз – реакция обменного разложения между растворенным веществом и растворителем. В отличие от сольватации, сольволиз приводит к образованию новых химических соединений определенного состава.
• Амиды – производные оксокислот (минеральных и карбоновых), формально являющиеся продуктами замещения гидроксильных групп –OH кислотной функции на аминогруппу (незамещенную и замещенную). Амиды также рассматриваются как ацилпроизводные аминов. Все амиды содержат одну или несколько амидных групп –NH 2 .
• Биоинформатика – совокупность подходов и методов, использующихся, в частности, в биофизике, биохимии, экологии, включающих в себя математические методы компьютерного анализа в сравнительной геномике, разработку программ и алгоритмов для предсказания пространственной структуры биополимеров, исследование стратегий, соответствующих вычислительных методологий, а также общее управление информационной сложности биологических систем. В биоинформатике используются методы прикладной математики, информатики и статистики.
• Изоэлектрическая точка – см. раздел «Кислотно-основные свойства аминокислот / Изоэлектрическая точка» .
• Индекс гидропатичности – это число, отражающее гидрофобные или гидрофильные свойства боковой цепи аминокислоты. Чем больше число, тем большей гидрофобностью обладает аминокислота. Термин предложен в 1982 году биохимиками Джеком Кайтом (Jack Kyte) и Расселом Дулиттлом (Russell Doolittle).
• Амфотерность (от древнегреческого O36,_6,`6,a2,`4,^9,`1,_9,_3, – «обоюдный, двойственный») – способность отдельных соединений и химических веществ проявлять в зависимости от условий как основные, так и кислотные свойства. Амфолитами, будут, в том числе, вещества, имеющие в своем составе функциональные группы, способные быть акцепторами и донорами протонов. Например, к амфотерным органическим электролитам относятся белки, пептиды и аминокислоты.
• pH , водородный показатель, кислотность – мера активности (в очень разбавленных растворах она эквивалентна концентрации) ионов водорода в растворе, количественно выражающая его кислотность. Значение pH принято измерять в значениях от 0 до 14, где pH = 7,0 считается нейтральной кислотностью (нормальная физиологическая кислотность у человека также равна 7, однако критические границы находятся в диапазоне от 5 до 9 pH). Наиболее простой и доступный способ проверить pH организма – pH анализ мочи электрического заряда. Под изоэлектрической точкой аминокислоты подразумевается такое значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом, и, соответственно, в электрическом поле, аминокислота при таком pH наименее подвижна. Данное свойство можно использовать для разделения пептидов, белков и аминокислот.
• Изомерия (от древнегреческих O88,`3,_9,`2, – «равный» и _6,^1,`1,_9,`2, – «часть, доля») – явление, заключающееся в существовании химических соединений – изомеров – одинаковых по молекулярной массе и атомному составу, при этом различающихся по расположению или строению и атомов в пространстве и, вследствие чего, по свойствам.
• Энантиомеры (от древнегреческих O52,_7,^0,_7,`4,_3,_9,`2, – «противоположный» и _6,^1,`1,_9,`2, «мера, часть») – пара стереоизомеров, представляющих собой зеркальные отражения друг друга, не совмещаемые в пространстве. Классической примером энантиомеров являются ладони, имеющие одинаковую структуру, но различную пространственную ориентацию. Существование энантиомерных форм связано с наличием у молекулы свойства не совпадать в пространстве со своим зеркальным отражением (хиральности).
• Эмиль Герман Фишер , Hermann Emil Fischer (9 октября 1852– 15 июля 1919) – немецкий химик, изучавший синтез фенилгидразина, который был им применен как качественный реактив на альдегиды и кетоны, синтез виноградного и фруктового сахара, занимался разработкой эфирного метода анализа аминокислот, что привело к открытию аминокислот валина, пролина и оксипролина, доказал сходство естественных пептонов с полипептидами. В 1902 году Фишер был удостоен Нобелевской премии по химии «за эксперименты по синтезу веществ с сахаридными и пуриновыми группами» .
• Рибосома – основной немембранный органоид живой клетки, необходимый для биосинтеза белка из аминокислот по заданной матрице на основе генетической информации, предоставляемой матричной РНК (мРНК) (данный процесс именуется трансляцией).
• Рацемическая смесь стереоизомеров не обладает оптической активностью, образуется при смешивании L– и D-форм одной аминокислоты.
• Франц Гофмейстер , Franz Hofmeister (30 августа 1850 – 26 июля 1922) – один из первых ученых, серьезно занявшихся изучением белков. Гофмейстер известен своими исследованиями солей, оказывающих влияние на растворимость и конформационную стабильность белков. Гофмейстер был первым, кто предположил, что полипептиды являются аминокислотами, соединенными пептидной связью (хотя, на самом деле, он открыл модель первичной структуры белка).
• Фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения) – редкое наследственное (генетически обусловленное) заболевание, проявляющееся, как правило, в первый год жизни ребенка, связанное с нарушением метаболизма аминокислот, в основном фенилаланина. Фенилкетонурия сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжелому поражению центральной нервной системы, проявляющемуся, в частности, в нарушении умственного развития. Несмотря на то, что в названии болезни звучат кетоны (фенилкетонурия, где «фенил» – фенилаланин, «кетон» – кетоны, «урия» – моча), при данном заболевании кетоны с мочой не выделяются. Кетоны выступают продуктами обмена фенилаланина, в моче появляются фенилуксусная и фенилмолочная кислота.
• Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями, разветвленные аминокислоты, branched-chain amino acid, BCAA, группа протеиногенных (стандартных) аминокислот, характеризующихся разветвленным строением алифатической боковой цепи. К разветвленным аминокислотам относятся валин, изолейцин и лейцин. Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями подвергаются катаболическим превращениям (в отличие от большинства других аминокислот, метаболизирующих в печени), главным образом, в почках, жировой ткани, нейронах, сердечной мышце и скелетных мышцах.
• Кетоацидоз, диабетический кетоацидоз – вариант метаболического ацидоза, связанный с нарушением углеводного обмена. Кетоацидоз развивается в результате недостаточности гормона поджелудочной железы инсулина: повышенного уровня глюкозы и кетоновых тел в крови, образованных в результате липолиза (нарушения обмена жирных кислот) и дезаминирования аминокислот. Наиболее частой причиной развития выраженного кетоацидоза является сахарный диабет 1 типа . Существует недиабетический кетоацидоз (нервно-артритический диатез , мочекислый диатез, ацетонемический синдром у детей) – совокупность симптомов, обусловленных повышением концентрации кетоновых тел в плазме крови – патологическое состояние, встречающееся, как правило, у детей.
• Коллаген , collagen — фибриллярный белок, основной структурный белок межклеточного матрикса, составляющий от 25 до 33% общего количества белка в организме (~6% массы тела). Синтез коллагена протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Будучи основой соединительной ткани организма (кость, сухожилие, дерма, хрящ, кровеносные сосуды, зубы), коллаген обеспечивает ее эластичность и прочность.

  Высокоспецифичным ферментом, расщепляющим пептидные связи в определенных участках спирализованных областей коллагена (с выделением свободной аминокислоты оксипролин, в частности) является коллагеназа . Образующиеся в результате разрушения коллагеновых волокон (под воздействием коллагеназы) аминокислоты участвуют в построении клеток и восстановлении коллагена.

  Коллагеназа широко используется в медицинской практике для лечения ожогов в хирургии и для лечения гнойных заболеваний глаз в офтальмологии. В частности, коллагеназа входит в состав полимерных дренирующих сорбентов «Асептисорб» (Асептисорб-ДК) производства компании «Асептика», применяющихся при лечении гнойно-некротических ран.

• Зубная эмаль , tooth enamel — твердая минерализованная ткань белого или слегка желтоватого цвета, покрывающая снаружи коронку зуба и защищающая пульпу и дентин от воздействия внешних раздражителей. Зубная эмаль является самой твердой тканью в организме человека, что объясняется высоким содержанием в ней неорганических веществ — до 97 % (главным образом — кристаллов гидроксиапатита). Располагаясь в ротовой полости, естественная среда в которой — щелочная, зубная эмаль также нуждается в поддержке щелочного баланса. После каждого приема пищи, в результате расщепления углеводов, а также под влиянием различных бактерий, перерабатывающих остатки пищи и выделяющих кислоты, щелочная среда нарушается, следствием чего является разъедание эмали зубов кислотами, что и приводит к развитию кариеса. Нарушение целостности зубной эмали является одной из причин зубной боли Пируваты (соли пировиноградной кислоты) – важные химические соединения в биохимии, являющиеся конечным продуктом метаболизма глюкозы (сахара) в процессе гликолиза. Пируват может быть превращен обратно в глюкозу в процессе глюконеогенеза, в жирные кислоты или энергию через ацетил-кофермент А, в аминокислоту аланин, в этанол.
• Шикиматный путь – метаболический путь, промежуточным метаболитом которого является шикимат (шикимовая кислота). Шикиматный путь отмечается как специализированный путь биосинтеза бензоидных ароматических соединений, благодаря которому синтезируются, в том числе, аминокислоты триптофан, тирозин, фенилаланин.
• Биологический распад, биодеградация, биоразложение – разрушение сложных веществ в результате деятельности живых организмов.
• Аденозинтрифосфат, АТФ – нуклеозидтрифосфат, играющий исключительно важную роль в обмене веществ и энергии в организмах, в первую очередь АТФ известен как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах.
• Метаболиты – промежуточные продукты обмена веществ (метаболизма) в живых клетках. Многие метаболиты оказывают регулирующее влияние на физиологические и биохимические процессы в организме. Метаболиты подразделяются на первичные (органические вещества, присутствующие во всех клетках организма и необходимые для жизнедеятельности, к ним относятся нуклеиновые кислоты, липиды, белки и углеводы) и вторичные (органические вещества, синтезируемые организмом, однако в репродукции, развитии или росте не участвующие). Классическим примером первичного метаболита является глюкоза.
• Стоп-кодон, кодон терминации, stop codon, termination codon – единица генетического кода, триплет (тройка нуклеотидных остатков) в ДНК – кодирующий терминацию (прекращение) транскрипции (синтез полипептидной цепи). Стоп кодоны могут вызывать как обязательное прекращение синтеза, так и являться условными. UAG-кодон – условный терминаторный кодон и супрессируемые Amber-мутации вызывают преждевременную терминацию трансляции. В митохондриальной ДНК, UAG-кодон вызывает безусловное прекращение трансляции.
• PYLIS (pyrrolysine insertion sequence, последовательность вставки пирролизина) downstream sequence, – шпилькообразная структура, появляющаяся в некоторых последовательностях мРНК. Как считалось ранее, данный структурный мотив вызывает стоп-кодон UAG для трансляции в аминокислоту пирролизин, вместо окончания трансляции белка. Однако в 2007 году было установлено, что PYLIS последовательность на UAG стоп-кодон не оказывает никакого влияния.
• SECIS-элемент, selenocysteine insertion sequence, последовательность вставки селеноцистеина – участок РНК длиной ~60 нуклеотидов, формирующий шпилькообразную структуру. Данный структурный мотив заставляет стоп-кодон UGA кодировать селеноцистеин.
• Парентеральное питание, внутривенное питание – способ введения питательных веществ в организм человека методом внутривенной инфузии (в обход желудочно-кишечного тракта). В частности, для парентерального питания применятся фибриносол (гидролизат фибрина крови, содержащий свободные аминокислоты и отдельные пептиды), аминотроф (гидролизат казеина, содержащий, в частности, L-триптофан), гидролизин (гидролизат белков крови телят), ваминолакт (смесь 18 аминокислот, соответствующих составу грудного молока), полиамин (сбалансированная смесь, состоящая из 13 L-аминокислот (из них 8 незаменимых) и D-сорбита).
• Липотропный фактор содержит три вещества, стимулирующие метаболизм жиров, способствующие предотвращению накоплению и удалению жиров из печени – метионин (серосодержащая аминокислота), холин (витамин B4) и инозитол (витамин B8). Метионин, отдельно, способствует удалению токсинов, образующихся во время утилизации жиров.
• Поликонденсация – процесс синтеза полимеров из полифункциональных соединений, сопровождающийся, обычно, выделением низкомолекулярных побочных продуктов при взаимодействии функциональных групп. В промышленности поликонденсацией получают линейные (полисилоксаны, полиэфиры, поликарбонаты, полиуретаны и полиамиды) и сетчатые (фенол-альдегидные, мочевино-альдегидные, меламин-альдегидные и алкидные смолы) полимеры. В живых организмах поликонденсацией (с участием комплексов ферментов) синтезируются практически все биополимеры (в том числе белки, РНК, ДНК).
• Сульфоновые кислоты, сульфокислоты – органические соединения общей формулы R-SO 2 OH либо RSO 3 H, где R – органический радикал. Сульфоновые кислоты рассматриваются как органические соединения, замещенные по углероду сульфогруппой –SO 3 H, обладающими всеми свойствами, присущими кислотам. Природными сульфокислотами являются и таурин и цистеиновая кислота (промежуточный продукт окисления цистеина в процессе образования таурина).
• Синаптическая передача, нейротрансмиссия, нейропередача – электрические движения в синапсах (местах контакта между двумя нейронами или между нейроном и получающей сигнал эффекторной клеткой), вызванные распространением нервных импульсов.

При написании статьи об аминокислотах в качестве источников использовались материалы информационных и справочных интернет-порталов, сайтов новостей NCBI.NLM.NIH.gov, Biology.Arizona.edu, Britannica.com, ProteinStructures.com, NYU.edu, FAO.org, Organic-Chemistry.org, Biology.UCSD.edu, Chemistry.Stanford.edu, News.Stanford.edu, MedicineNet.com, MicroBiologyOnline.org.uk, ScienceDirect.com, Nature.com, Journals.Elsevier.com, ScienceDaily.com, VolgMed.ru, MRSU.ru, SGU.ru, ULSU.ru, KurskMed.com, Википедия, а также следующие печатные издания:

• Emil Fischer «Untersuchungen ü,ber Aminosä,uren, Polypeptide und Proteine II (1907–1919)». Издательство «Springer-Verlag Berlin Heidelberg GmBH», 1923 год, Гейдельберг, Германия,
• Туракулов Я. Х. (редактор) «Тиреоидные гормоны. Биосинтез, физиологические эффекты и механизм действия». Издательство «ФАН», 1972 год, Ташкент,
• Петровский Б. В. (редактор) «Большая медицинская энциклопедия». Издательство «Советская энциклопедия», 1974 год, Москва,
• Садовникова М. С., Беликов В. М. «Пути применения аминокислот в промышленности». Журнал «Успехи химии», №47, 1978 год, Москва,
• Ешкайт Х., Якубке Х.-Д. «Аминокислоты. Пептиды. Белки». Издательство «Мир», 1985 год, Москва,
• Кочетков Н. А., Членов М. А. (редакторы) «Общая органическая химия. Том 10». Издательство «Химия», 1986 год, Москва,
• Айала Ф., Кайгер Дж. «Современная генетика». Издательство «Мир», 1987 год, Москва,
• Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия». Издательство «Просвещение», 1987 год, Москва,
• Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. «Биологическая химия». Издательство «Медицина», 1998 год, Москва,
• Энтелис Н. С. «Аминоацил-тРНК-синтетазы: два класса ферментов». Соросовский образовательный журнал, № 9, 1998 год, Москва,
• Филиппович Ю. Б. «Основы биохимии». Издательство «Агар», 1999 год, Москва,
• Шамин А. Н. «История химии белка». Издательство «КомКнига», 2006 год, Москва,
• Опейда Й., Швайка О. «Глоссарий терминов по химии». Издательство «Вебер» (донецкое отделение), 2008 год, Донецк,
• Болотин С. Н., Буков Н. Н., Волынкин В. А., Панюшкин В. Т. «Координационная химия природных аминокислот». Издательство «URSS», 2008 год, Москва,
• Lee Russell McDowell «Vitamins in animal and human nutrition». Издательство «John Wiley & Sons», 2008 год, Нью-Йорк, США,
• Коничев А. С., Севастьянова Г. А. «Молекулярная биология. Высшее профессиональное образование». Издательство «Академия», 2008 год, Москва,